Noções Básicas de Enzimas

As enzimas são biocatalisadores de proteínas complexas que aceleram reações químicas sem serem consumidas por elas. Devido às constantes necessidades metabólicas do corpo, a ausência de enzimas tornaria a vida insustentável, pois as reações ocorreriam muito lentamente sem essas moléculas. As enzimas têm muitas funções, incluindo degradação e síntese de macromoléculas (catabolismo e anabolismo), transdução de sinal, geração de energia (trifosfato de adenosina[ATP] ), bombas iônicas/transporte ativo, reações de defesa e depuração (oxidação, redução, hidrólise), regulação celular, movimento (miosina ATPase, transporte de substâncias intracelulares) e respostas imunes.

Last updated: Apr 23, 2025

Editorial responsibility: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Descrição Geral

Definição

Uma enzima é uma proteína que apresenta sítios ativos que realizam reações diminuindo a energia de ativação dessa reação.

Características da enzima

  • Proteína complexa e biocatalisador (catalisador de origem biológica)
  • Permanece inalterado após a reação
  • Identificado pela presença do sufixo “-ase” (por exemplo, lactato desidrogenase)
  • Altamente específico para substratos e produtos específicos:
    • Substrato (S): uma substância sobre a qual a enzima atua
    • Complexo enzima-substrato (ES) : molécula temporária formada pela ligação não covalente da enzima e substrato via:
      • Interações iônicas: conexões entre moléculas carregadas
      • Interações hidrofóbicas
      • Forças de Van der Waals: atrações intermoleculares fracas entre moléculas não carregadas
      • Ligação de hidrogênio
    • Produto (P): molécula criada pela reação enzimática
  • O pH pH The quantitative measurement of the acidity or basicity of a solution. Acid-Base Balance e a temperatura podem alterar a função enzimática.
Cinética enzimática

Relação entre substratos e enzimas, a reação enzimática reversível e a formação e liberação do produto

Imagem por Lecturio.

Site ativo

  • Área de uma enzima que se liga a moléculas de substrato específicas para facilitar uma reação
  • Consiste em sítios de ligação e catalíticos
  • Sítios de ligação: a área onde o substrato se liga
  • Sítio catalítico: a área que reduz a energia de ativação (energia necessária para que uma reação ocorra)
Enzima

A localização do sítio ativo enzimático e sua relação com o substrato

Imagem por Lecturio.

Especificidade da Enzima

  • Especificidade do substrato: Cada enzima pode converter apenas um substrato particular. Isso é baseado no modelo de “ajuste induzido”, no qual o sítio de ligação da enzima muda para corresponder a um substrato específico.
  • Estereoespecificidade: Os substratos devem ser um isômero específico (por exemplo, a lactato desidrogenase só pode converter L-lactato em piruvato e não sua imagem espelhada, D-lactato).
  • Especificidade do grupo: As enzimas reagem com um grupo químico específico (por exemplo, um grupo amino) localizado no substrato.
  • Especificidade da reação: Cada enzima pode catalisar apenas um tipo específico de reação (por exemplo, hidrólise).

Classificação

Nomenclatura de enzimas

A primeira parte do nome descreve o substrato. A última parte descreve a função da enzima. A primeira parte descreverá o produto se o seguinte for verdadeiro:

  • O produto é bioquimicamente importante (por exemplo, piruvato quinase).
  • A enzima está na categoria de ligase descrita na tabela abaixo (por exemplo, glutamina sintetase).
  • Uma enzima com a mesma função já existe e atua sobre o substrato (por exemplo, piruvato desidrogenase e lactato desidrogenase).

Classificação enzimática

Grupo principal Reação catalítica Subclasses importantes (exemplos)
Oxirredutases Transferência de equivalentes de redução (1 mol de elétrons); o doador de elétrons é oxidado e aumenta sua carga, o aceptor de elétrons é reduzido e diminui sua carga Desidrogenases (álcool desidrogenase), oxidases (xantina oxidase Oxidase Neisseria), redutases (glutationa redutase)
Transferases Transferases Transferases are enzymes transferring a group, for example, the methyl group or a glycosyl group, from one compound (generally regarded as donor) to another compound (generally regarded as acceptor). Basics of Enzymes Transferência de grupos inteiros (por exemplo, grupos amino)
  • Aminotransferases (aspartato aminotransferase[ AST AST Enzymes of the transferase class that catalyze the conversion of l-aspartate and 2-ketoglutarate to oxaloacetate and l-glutamate. Liver Function Tests] )
  • Fosfotransferases (glicogênio fosforilase)
Hidrolases Fissão molecular com adição de água = fissão hidrolítica
Liases Quebra ligações entre 2 carbonos, ou um átomo de carbono e oxigênio, ou carbono e enxofre
Isomerases Isomerases A class of enzymes that catalyze geometric or structural changes within a molecule to form a single product. The reactions do not involve a net change in the concentrations of compounds other than the substrate and the product. Basics of Enzymes Conversão de moléculas isoméricas umas nas outras sem alterar a fórmula molecular Cis-trans isomerases Isomerases A class of enzymes that catalyze geometric or structural changes within a molecule to form a single product. The reactions do not involve a net change in the concentrations of compounds other than the substrate and the product. Basics of Enzymes (peptidil-prolil cis-trans isomerase, fosfoglucoisomerase)
Ligases Ligases A class of enzymes that catalyze the formation of a bond between two substrate molecules, coupled with the hydrolysis of a pyrophosphate bond in ATP or a similar energy donor. Basics of Enzymes Também chamadas de sintetases, ligação de compostos dependente de energia (por exemplo, dependente de ATP)
  • CC ligases Ligases A class of enzymes that catalyze the formation of a bond between two substrate molecules, coupled with the hydrolysis of a pyrophosphate bond in ATP or a similar energy donor. Basics of Enzymes (piruvato carboxilase)
  • CN ligases Ligases A class of enzymes that catalyze the formation of a bond between two substrate molecules, coupled with the hydrolysis of a pyrophosphate bond in ATP or a similar energy donor. Basics of Enzymes (glutamina sintetase)

Isoenzimas, Coenzimas e Grupos Prostéticos

As enzimas podem ser modificadas de maneiras comuns para permitir que diferentes órgãos tenham as mesmas atividades ou que substâncias fora da sequência de substrato/enzima/produto influenciem as enzimas.

Isoenzimas

  • Catalisam os mesmos tipos de reações, mas diferem ligeiramente na sua estrutura (diferente sequência de aminoácidos) e nos órgãos em que atuam
  • Exemplo: glicogênio fosforilase nos músculos versus α-glicosidase no coração

Coenzimas

  • Pequenas moléculas auxiliares muitas vezes necessárias para iniciar a reação enzimática:
    • Estas moléculas têm a capacidade de se ligar/desligar da enzima.
    • Servir a uma variedade de funções (e.g., transferência de eletrões, transferência de materiais orgânicos)
    • As vitaminas muitas vezes servem como precursores de muitos cofatores orgânicos.
  • Reutilizável (não consumido na reação)
O papel da coenzima

A interação entre enzimas, coenzimas e fixação do substrato

Imagem por Lecturio.
Coenzimas comuns
A seguir apresenta-se uma lista de coenzimas comuns e os tipos de reação com os quais estão envolvidos.
Coenzima Vitamina associada Tipo de reação Exemplos de enzimas
Pirofosfato de tiamina B1 Descarboxilação oxidativa
  • Transcetolase
  • Piruvato desidrogenase
  • α-cetoglutarato desidrogenase
FAD/FADH 2 B2 Transferência de elétrons Succinato desidrogenase
NAD NAD+ A coenzyme composed of ribosylnicotinamide 5′-diphosphate coupled to adenosine 5′-phosphate by pyrophosphate linkage. It is found widely in nature and is involved in numerous enzymatic reactions in which it serves as an electron carrier by being alternately oxidized (NAD+) and reduced (NADH). Pentose Phosphate Pathway + /NADP + B3 Transferência de elétrons Muitas desidrogenases
Lipoamida B4 Descarboxilação oxidativa Piruvato desidrogenase
Coenzima A (CoA) B5 Transferência de grupo acil α-cetoglutarato desidrogenase
Fosfato de piridoxal B6 Transaminação Alanina transaminase Transaminase A subclass of enzymes of the transferase class that catalyze the transfer of an amino group from a donor (generally an amino acid) to an acceptor (generally a 2-keto acid). Most of these enzymes are pyridoxyl phosphate proteins. Catabolism of Amino Acids ( ALT ALT An enzyme that catalyzes the conversion of l-alanine and 2-oxoglutarate to pyruvate and l-glutamate. Liver Function Tests)
Biotina B7 Transferência de grupo carboxila Piruvato carboxilase
Tetrahidrofolato (THF) B9 Transferência de grupos C1
  • Timidilato sintase
  • Síntese de purinas
5-desoxiadenosil cobalamina B12 Rearranjos intramoleculares
  • Metilmalonil-CoA mutase
  • Homocisteína metiltransferase

Grupos protéticos

  • Unidades não polipeptídicas específicas firmemente ligadas à enzima e necessárias para a função biológica de algumas enzimas
  • Estas moléculas estão permanentemente ligadas à enzima.
A interação entre enzimas, grupos prostéticos e fixação do substrato.

A interação entre enzimas, grupos prostéticos e fixação do substrato

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Relevância Clínica

As seguintes condições são causadas por uma deficiência enzimática:

  • Deficiência de glicose-6-fosfato desidrogenase : herdada de forma recessiva ligada ao X. Pode causar anemia Anemia Anemia is a condition in which individuals have low Hb levels, which can arise from various causes. Anemia is accompanied by a reduced number of RBCs and may manifest with fatigue, shortness of breath, pallor, and weakness. Subtypes are classified by the size of RBCs, chronicity, and etiology. Anemia: Overview and Types hemolítica intravascular episódica quando desencadeada por infecções, certos medicamentos, estresse ou alimentos como favas, com todos os sintomas e sinais de anemia Anemia Anemia is a condition in which individuals have low Hb levels, which can arise from various causes. Anemia is accompanied by a reduced number of RBCs and may manifest with fatigue, shortness of breath, pallor, and weakness. Subtypes are classified by the size of RBCs, chronicity, and etiology. Anemia: Overview and Types hemolítica, como icterícia, palidez, dispneia, fadiga e taquicardia. Também pode produzir icterícia neonatal em recém-nascidos.
  • Galactosemia Galactosemia Galactosemia is a disorder caused by defects in galactose metabolism. Galactosemia is an inherited, autosomal-recessive condition, which results in inadequate galactose processing and high blood levels of monosaccharide. The rare disorder often presents in infants with symptoms of lethargy, nausea, vomiting, diarrhea, and jaundice. Galactosemia : forma mais MAIS Androgen Insensitivity Syndrome comum e grave de galactosemia Galactosemia Galactosemia is a disorder caused by defects in galactose metabolism. Galactosemia is an inherited, autosomal-recessive condition, which results in inadequate galactose processing and high blood levels of monosaccharide. The rare disorder often presents in infants with symptoms of lethargy, nausea, vomiting, diarrhea, and jaundice. Galactosemia. Produzido devido a uma deficiência de galactose-1 fosfato uridiltransferase. Apresenta-se dias após o nascimento com manifestações clínicas como letargia, déficit de crescimento, icterícia e outras características de lesão hepática
  • Doença granulomatosa crônica : distúrbio crônico caracterizado pela formação de granuloma. As células fagocíticas são incapazes de produzir superóxido bactericida devido a um defeito na nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato oxidase Oxidase Neisseria nas células.
  • Doenças de depósito lisossômico: um grupo de distúrbios metabólicos genéticos causados por defeitos lisossômicos que resultam em acúmulo de metabólitos não digeridos e morte celular
    • Doença de Gaucher : distúrbio hereditário que leva ao acúmulo de substratos glicolipídicos não degradados nas células devido a uma deficiência de β-glicosidase ácida
    • Doença de Krabbe: Também conhecida como leucodistrofia de células globóides, esta condição é produzida devido a uma atividade deficiente da galactocerebrosidase Galactocerebrosidase An enzyme that hydrolyzes galactose from ceramide monohexosides. Deficiency of this enzyme may cause globoid cell leukodystrophy. Krabbe Disease, que produz um acúmulo de galactosilceramida.
    • Doença de Tay-Sachs : Produzida devido a uma deficiência de hexosaminidase A Hexosaminidase A A mammalian beta-hexosaminidase isoform that is a heteromeric protein comprised of both hexosaminidase alpha and hexosaminidase beta subunits. Deficiency of hexosaminidase A due to mutations in the gene encoding the hexosaminidase alpha subunit is a case of Tay-sachs disease. Deficiency of hexosaminidase A and hexosaminidase B due to mutations in the gene encoding the hexosaminidase beta subunit is a case of Sandhoff disease. Tay-Sachs Disease, esse distúrbio autossômico recessivo de armazenamento de lipídios pode causar cegueira, hipotonia, declínio cognitivo progressivo e convulsões.

Referências

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  2. Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J., & Stryer, L. (2023). Biochemistry (10th ed.). W. H. Freeman and Company.
  3. Kuddus, M., Zaheer, M. R., & Roohi. (2024). Cold‐active microbial enzymes and their biotechnological applications. Microbial Biotechnology, 17(4), e14467. https://doi.org/10.1111/1751-7915.14467
  4. Murray, R. K., Bender, D. A., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2022). Harper’s illustrated biochemistry (32nd ed.). McGraw-Hill Education.
  5. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger principles of biochemistry (8th ed.). W. H. Freeman and Company.
  6. Reetz, M. T., Garcia-Borràs, M., & Fasan, R. (2024). Engineered enzymes for the synthesis of pharmaceuticals and other high-value products. Nature Synthesis, 3(1), 19–32. https://doi.org/10.1038/s44160-023-00417-0
  7. UpToDate. (2025, May 20). Rare RBC enzyme disorders. https://www.uptodate.com/contents/rare-rbc-enzyme-disorders

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