Proteínas e Peptídeos

As proteínas correspondem a um dos três principais macronutrientes do corpo e são sintetizadas a partir de elementos de construção individuais designados aminoácidos (AAs). Os aminoácidos unem-se através de ligações peptídicas, que ligam a extremidade amino de um AA à extremidade carboxi do AA seguinte, dando origem à estrutura primária da proteína. Posteriormente, a cadeia de AAs sofre novas alterações, dando origem a estruturas tridimensionais complexas. As proteínas apresentam uma grande diversidade de funções, incluindo funções catalíticas, estruturais, de regulação, de transporte, armazenamento e imunológicas. Estas são digeridas por ação das proteases e das peptidases secretadas pelo estômago e pelo pâncreas e são posteriormente absorvidos como AAs individuais no intestino delgado através de transportadores especializados. Existem inúmeras patologias relacionadas com anomalias das proteínas, entre as quais perturbações relacionadas com as enzimas, recetores, canais presentes na membrana, hormonas, acumulação de proteínas e patologias autoimunes.

Última atualização: Sep 28, 2022

Responsibilidade editorial: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Estrutura

Aminoácidos, peptídeos e proteínas

  • Aminoácidos (AAs): elementos de construção individuais das proteínas
    • Consistem num carbono central (conhecido como o carbono α) ligado a:
      • Um grupo carboxil (–COOH) → terminal carboxil
      • Um grupo amino (–NH 2) → terminal amino
      • Um grupo R: diferentes cadeias funcionais laterais para cada AA
      • Um ião de hidrogénio
    • Os AAs individuais podem ser:
      • Hidrofóbicos (não polares) ou hidrofílicos (polares)
      • Ácidos ou básicos
      • Carregados ou não carregados em pH fisiológico
  • Péptidos:
    • Cadeias pequenas de AAs
    • Os AAs são unidos por ligações peptídicas: o terminal carboxil de um AA liga-se ao terminal amino do AA seguinte.
  • Proteínas: cadeias mais longas de aminoácidos
Exemplo do aminoácido fenilalanina

Exemplo do aminoácido fenilalanina

Imagem por Lecturio.

Formação de ligações peptídicas

  • Catalisada pela peptidil transferase (RNA ribossómico enzimático)
  • É estabelecida uma ligação entre o carbono α-carboxil e o nitrogénio α-amina na forma trans
  • Encontro com o oxigénio com ligação dupla no grupo carboxila → as ligações peptídicas têm propriedade na criação de uma ligação dupla
  • Ocorre a libertação de uma molécula de H2O durante este processo

Movimento rotacional dentro das cadeias polipeptídicas

  • Ligações peptídicas: não apresentam rotação significativa
  • Ligações com o carbono α:
    • Encontram-se livres para rodar
    • Os ângulos são limitados pelos grupos estér das cadeias laterais
Exemplo de um polipeptídeo com quatro glicina

A imagem apresentada representa um exemplo de um polipeptídeo constituído por 4 aminoácidos de glicina (gli), no qual é possível observar as ligações que apresentam capacidade rotacional:
Azul escuro: α-carbonos
Azul claro: carbonos carboxílicos
Amarelo: nitrogénio
Verde: oxigénio
Rosa: hidrogénio

Imagem por Lecturio.

Folding” das proteínas: 4 níveis de estrutura das proteínas

Existem 4 níveis de estrutura proteica; muitas vezes, designados, como o “folding” proteico. Os níveis de estrutura são, a primária, secundária, terciária e quaternária. Para ocorrer um “folding” adequado é necessária a ajuda das proteínas “chaperones

Estrutura primária:

  • Sequência linear dos aminoácidos na cadeia peptídica
  • “Esferas numa corda” unidas por ligações peptídicas
  • Determinada pela sequência do mRNA a partir da qual a proteína é traduzida
Exemplo de estrutura primária de uma proteína

Na imagem apresentada é possível visualizar a estrutura primária das proteínas (uma agregação de aminoácidos)

Imagem por Lecturio.

Estrutura secundária:

  • Ocorre entre os AAs que são relativamente próximos uns dos outros (normalmente, cerca de 3 a 10 AAs separados)
  • Formada maioritariamente pela criação de ligações de hidrogénio entre o oxigénio carboxílico e os hidrogénios da amina
  • Formas comuns:
    • α-hélice
    • β-cadeias (também designadas por folhas β)
    • Curvas inversas
  • Algumas das “proteínas fibrosas” simples (por exemplo, a queratina, o colágeno) apresentam apenas uma estrutura primária e secundária.
Exemplos de α-hélices e folhas β-plissadas

Exemplos de estuturas em α-hélices e folhas β-plissadas

Imagem por Lecturio.

Estrutura terciária:

  • Loops e “folding” complexos que ocorrem como resultado das interações entre o esqueleto proteico e o ambiente aquoso
  • Formada por ligações covalentes e não covalentes
  • A ligação e as interações ocorrem entre as porções da proteína que estão mais distantes umas das outras.
  • Alguns exemplos de interações responsáveis pela formação de estruturas terciárias são:
    • Interações hidrofóbicas entre as cadeias laterais não polares: orientam-se para dentro, longe da água, para criar espaços de exclusão hidrofóbica
    • Ligações de hidrogénio: formam-se entre as cadeias laterais polares
    • Pontes dissulfeto: ligações covalentes fortes que se formam entre 2 aminoácidos de cisteína
    • Ligações iónicas: formam-se entre um grupo R carregado positivamente/ácido (por exemplo, um grupo carboxila no ácido aspártico) e um grupo R básico/carregado negativamente (por exemplo, um grupo amina na lisina)
    • Ligações metálicas: 2 regiões de ligação proteica a um metal (por exemplo, ferro)

Estrutura quaternária:

  • Refere-se à forma como várias subunidades de uma proteína se juntam para dar origem a uma proteína única
  • Cada subunidade tem a sua própria estrutura primária, secundária e terciária.
  • As subunidades mantêm-se unidas pelas mesmas forças que originam a estrutura terciária:
    • Ligações de hidrogénio
    • Ligações iónicas
    • Pontes dissulfeto (ligações covalentes)
    • Ligações metálicas
    • Interações hidrofóbicas
  • As subunidades podem ser designadas por monómeros (1 cadeia).
    • As proteínas podem ser classificadas de acordo com o número de cadeias que apresentam:
      • Monómeros
      • Dímeros
      • Tetrâmeros, etc.
    • As proteínas podem ser classificadas de acordo com a igualdade ou diferença das subunidades:
      • Homodímero: é constituído por subunidades iguais
      • Heterodímero: é constituído por subunidades diferentes
  • A estrutura terciária e quaternária pode apresentar várias formas em comum:
    • β–α–β
    • β-barris (comum nos canais de membrana)
    • Hélice–volta–hélice

Proteínas “chaperones

As proteínas “chaperones” ajudam no “folding” das proteínas.

  • As “chaperones” são proteínas semelhantes a barris que se associam a proteínas mal estruturadas e utilizam a energia da adenosina trifosfato (ATP) para reestruturá-las.
  • As “chaperones” podem-se ligar às regiões hidrofóbicas das proteínas não estruturadas, permitindo que ocorra uma estruturação adequada.
  • Estão presentes em vários compartimentos celulares, como:
    • Citosol
    • Mitocôndria
    • Lúmen do retículo endoplasmático
Proteínas chaperonas auxiliam no dobramento de proteínas

As proteínas “chaperones” auxiliam no “folding” das proteínas

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Desnaturação das proteínas

  • Desnaturação: quebra das estruturas quaternária, terciária e secundária das proteínas, originando cadeias peptídicas não funcionais.
  • Não ocorrem alterações da estrutura primária.
  • A desnaturação pode ocorrer como resultado de alterações na:
    • Temperatura
    • pH
    • Presença de determinados produtos químicos desnaturantes (por exemplo, o mercaptoetanol pode quebrar as ligações dissulfeto)
    • Concentração iónica
  • Frequentemente irreversível, embora, por vezes, possa ser revertido (ou seja, a proteína pode ser reestruturada)
Desnaturação de proteínas

As proteínas podem ficar desnaturadas (ou mal estruturadas) como resultado de alterações no pH, temperatura ou concentração iónica.

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Propriedades

A estrutura única da proteína (primária, secundária, terciária e quaternária) confere à mesma, propriedades físicas e químicas importantes para a sua função. Algumas dessas propriedades são:

  • Forma/geometria:
    • Pode ser:
      • Globular (por exemplo, as enzimas)
      • Fibrosa (por exemplo, as proteínas estruturais)
      • De ligação à membrana (por exemplo, recetores, proteínas de transporte de membrana)
    • A função adequada da proteína está dependente da forma adequada, que, por sua vez, depende de um “folding” adequado.
  • Polaridade e/ou carga: determinam, frequentemente, o local onde a proteína está localizada dentro de uma célula (afetando o seu funcionamento)
  • Flexibilidade: capacidade para mudar de forma (por exemplo, durante as reações enzimáticas)
  • Solubilidade:
    • A proteína pode ser solúvel ou insolúvel
    • Depende do ponto isoelétrico da proteína e do pH
  • Natureza anfotérica: pode atuar como base (terminal amina) ou ácido (terminal carboxil)
  • Capacidade em estabelecer ligações entre outros tipos de moléculas, criando proteínas ou sais conjugados:
    • Glicoproteínas: proteína + carbohidrato
    • Lipoproteínas: proteína + lipído
    • Metaloproteínas: proteína + iões metálicos (por exemplo, o grupo heme)
    • Fosfoproteínas: proteína + grupo(s) fosfato
    • Sais: proteína + iões
    • Outros grupos funcionais:
      • Grupos acetil
      • Grupos metil
      • Ubiquitina
  • Natureza coloidal: responsável pela criação de pressão osmótica (“atrai” a água)

Tipos e Funções das Proteínas

As proteínas apresentam uma grande variedade de funções no corpo, incluindo:

  • Estrutural:
    • Mantêm a forma e a integridade física
    • Exemplos: colágeno, queratina, elastina
  • De movimento:
    • Promover o movimento de substâncias dentro das células (por exemplo, a cinesina movimenta-se ao longo dos microtúbulos)
    • Contração muscular (por exemplo, a miosina move-se ao longo dos filamentos de actina)
  • Catálise (como, por exemplo, as enzimas). Alguns exemplos incluem:
    • Enzimas digestivas
    • Enzimas que catalisam processos metabólicos e catabólicos (por exemplo, o ciclo de Krebs)
    • Cascata da coagulação
  • De regulação e sinalização. Inclui proteínas como:
    • Recetores
    • Hormonas
    • Moléculas de sinalização intracelular (por exemplo, quinases)
    • Fatores de transcrição
  • De transporte e armazenamento (por exemplo, albumina, ferritina, apolipoproteínas, canais de membrana)
  • Funções imunológicas: anticorpos

Descrição Geral das Fontes, Digestão e Absorção das Proteínas

Fontes de proteína e síntese proteica

  • As proteínas são construídas a partir dos AAs sintetizados pelo organismo e consumidos na dieta.
  • As proteínas ingeridas através da dieta devem ser digeridas/divididas em AAs individuais para que estes sejam absovidos.
  • AAs essenciais versus não essenciais:
    • AAs não essenciais: podem ser sintetizados pelo organismo através das vias metabólicas
    • AAs essenciais: não podem ser sintetizados pelo organismo, pelo que devem ser ingeridos
  • Uma vez absorvidos pelo corpo, os AAs são transportados para as células, onde são utilizados para sintetizar proteínas.
  • As boas fontes dietéticas de proteína são:
    • Proteínas completas:
      • Produtos de origem animal: carne/aves/peixe, laticínios, ovos
      • Produtos não animais: soja, quinoa, trigo sarraceno, cânhamo
    • As leguminosas (feijão, lentilha, grão-de-bico, algumas nozes) + os grãos integrais, também dão origem, frequentemente, a proteínas completas; alguns exemplos são:
      • Manteiga de amendoim + pão integral
      • Húmus + pão de pita
      • Arroz + feijão

Digestão

  • A digestão das proteínas ocorre sobretudo no estômago e no duodeno.
  • Relembre-se de que as ligações peptídicas unem o terminal amina de um AA ao terminal carboxil do AA seguinte.
  • A digestão das proteínas ocorre através da hidrólise enzimática das ligações peptídicas, dando origem a:
    • Peptídeos pequenos
    • AAs individuais
  • As enzimas envolvidas são:
    • Secretadas pelo estômago ou pâncreas:
      • Pepsina
      • Tripsina
      • Quimotripsina
      • Elastase
      • Carboxipeptidases A e B
    • Enzimas presentes na bordadura em escova: ligadas à membrana luminal dos enterócitos
      • Aminopeptidases
      • Dipeptidases
    • Peptidases intracelulares: digerem os peptídeos no interior dos enterócitos
Tabela: Enzimas secretadas envolvidas na digestão proteica
Enzima Zimógeno (precursor) Ativado por Notas sobre a atividade
Enzimas gástricas secretadas no estômago
Pepsina Pepsinogénio Ácido clorídrico Mais eficiente entre AAs hidrofóbicos
Enzimas pancreáticas secretadas no duodeno
Tripsina Tripsinogénio Enteropeptidase
  • Capaz de ativar:
    • Mais tripsinogénio → tripsina
    • Todos os outros zimógenos pancreáticos
  • Mais eficiente entre a lisina e a arginina
Quimotripsina Quimotripsinogénio Tripsina Mais eficiente entre AAs hidrofóbicos
Carboxipeptidase Procarboxipeptidase Tripsina
  • Tem atividade sobre a extremidade carboxi das cadeias peptídicas
  • Origina AAs individuais ou cadeias peptídicas muito pequenas
Elastase Proelastase Tripsina Igual à atividade da carboxipeptidase
Enzimas ligadas à borda em escova dos enterócitos no intestino delgado
Aminopeptidase N / D N / D Quebra a ligação dos pequenos peptídeos do terminal amino (ou seja, do N-terminal)
Dipeptidases N / D N / D Quebra as ligações peptídicas entre 2 AAs → 2 AAs simples
NA: não aplicável

Absorção

  • A absorção ocorre no intestino delgado.
  • Apenas os AAs, os dipeptídeos e os tripeptídeos podem ser absorvidos através da membrana apical para o enterócito.
  • Apenas os AAs individuais podem ser absorvidos através da membrana basolateral para o espaço intersticial.
  • AA individuais:
    • São absorvidos pelos enterócitos através da membrana apical por cotransportadores especializados Na +/AA:
      • Utiliza o gradiente de Na+ criado pela bomba Na+/K +– ATPase presente na membrana basolateral
      • O Na + está elevado no lúmen, mas baixo dentro do enterócito → move-se consoante o gradiente de concentração para dentro da célula, transportando um AA com ele
    • Absorvidos através da membrana basolateral por transportadores específicos (diferentes tipos de proteínas de transporte para diferentes tipos de AAs)
  • Dipeptídeos e tripeptídeos:
    • Absorvidos para o interior dos enterócitos através da membrana apical via cotransportadores específicos H +/peptídeos
    • Utiliza o gradiente de H + criado pelo transportador H +/Na + na membrana apical (que bombeia 1 ião H + para o lúmen e transporta 1 ião Na + para o enterócito)
    • Os peptídeos são digeridos em AAs individuais por peptidases no interior dos enterócitos.
    • Absorvidos através da membrana basolateral da mesma forma que os AAs, conforme explicado acima
  • Uma vez no espaço intersticial, os AAs são absorvidos para a circulação venosa → transportados através da circulação portal para o fígado
Absorção de proteínas

Proteínas de transporte presentes nas membranas dos enterócitos e envolvidas na absorção de proteínas:
A ATPase Na+/K + presente na membrana basolateral cria um gradiente de Na + no interior da célula. O transportador Na +/H + (NHE, pela sigla em inglês) na membrana apical também é responsável pela criação de um gradiente H +. Os aminoácidos individuais (AAs; bolas verdes) são absorvidos através de um cotransportador Na +/AA, onde o Na + se desloca através da membrana apical para os enterócitos a favor do gradiente de concentração, movimentando o AA com ele (apesar de se deslocar contra o gradiente químico de AA). Os pequenos peptídeos são absorvidos através do cotransportador H+/PepT juntamente com o H +, deslocando-se a favor do gradiente de concentração para dentro da célula, transportando os pequenos peptídeos com ele. Dentro dos enterócitos, os pequenos peptídeos são decompostos em AAs individuais por ação das peptidases. Todos os AAs são então absorvidos via transportadores específicos presentes na membrana basolateral.

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Descrição Geral do Metabolismo das Proteínas

O metabolismo proteico consiste num grupo de processos bioquímicos responsável tanto pelo anabolismo (síntese de proteínas e AAs) como pelo catabolismo (decomposição de proteínas e AAs).

Utilização dos AAs após a absorção

  • Para sintetizar proteínas
  • Decomposição para que o nitrogénio possa ser utilizado para construir outras substâncias que contém nitrogénio (derivados de AAs), como:
    • Ácidos nucleicos
    • Algumas hormonas e neurotransmissores
    • Óxido Nítrico
    • Porfirinas e grupo heme
  • Decomposição para obter energia
Derivados de aminoácidos

Derivados dos aminoácidos:
Os aminoácidos (com cor azul) associam-se a determinados cofatores ou a outros substratos (com cor rosa) para dar origem a várias substâncias biologicamente importantes (representadas a verde).

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Catabolismo e excreção

  • A descomposição dos AAs em amónia (NH 4+) + esqueleto de carbono ocorre através de 3 processos principais:
    • Transaminação: transferência do grupo amina para outra molécula
    • Desaminação: remoção do grupo amina
    • Descarboxilação: remoção do grupo carboxil
  • O nitrogénio em excesso entra no ciclo da ureia como NH 4+ → excretado como ureia
  • Esqueleto de carbono:
    • Todos os 20 AAs podem ser divididos em 1 de 6 intermediários:
      • Piruvato
      • Acetil-coenzima A (CoA)
      • Oxaloacetato
      • α-cetoglutarato
      • Succinil-CoA
      • Fumarato
    • Esses intermediários são utilizados nos seguintes processos:
      • Ciclo do ácido cítrico (ciclo do ácido tricarboxílico (TCA, pela sigla em inglês))
      • Cetogénese
      • Síntese de ácidos gordos e colesterol
      • Gliconeogénese
Diagrama de catabolismo de aminoácidos

A imagem apresentada representa esquemáticamente o metabolismo dos aminoácidos, incluindo as 3 principais vias: reutilização na síntese de novas proteínas, associação com cofatores para a produção de derivados de aminoácidos e o catabolismo. O catabolismo dos aminoácidos inclui a remoção de grupos funcionais e a decomposição do esqueleto de carbono.

Imagem por Lecturio.

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Relevância Clínica

As anomalias ou défices de proteínas e/ou anomalias relacionadas com o seu metabolismo são responsáveis por inúmeras patologias. Alguns exemplos das mesmas encontram-se listados abaixo.

Défices de proteínas

  • Kwashiorkor: forma grave de desnutrição proteica, que resulta em edema, atraso no crescimento e infeções recorrentes. O Kwashiorkor é observado em crianças sem ingestão alimentar.
  • Enteropatia perdedora de proteínas: perda excessiva de proteínas séricas através do trato GI, frequentemente causada por perda intestinal de líquido linfático, resultando em hipoalbuminemia, edema e diarreia.

Condições causadas pela acumulação de proteínas danificadas ou mal estruturadas

  • Doença de Alzheimer: doença neurodegenerativa que causa atrofia cerebral e que se manifesta clinicamente por demência progressiva. As anomalias proteicas incluem proteínas tau hiperfosforiladas, que formam agregados anormais dentro das células, conhecidos como tranças neurofibrilares, e acumulação de proteínas β-amiloides tóxicas, que formam placas que comprometem a função normal das células vizinhas.
  • Doença de Parkinson: patologia neurodegenerativa crónica e progressiva, que se apresenta clinicamente com tremor em repouso, bradicinésia, rigidez e instabilidade postural. A doença só pode ser confirmada na autópsia, com a evidência de corpos de Lewy presentes no cérebro; Os corpos de Lewy consistem em inclusões neuronais intracitoplasmáticas eosinofílicas que contém proteínas alfa-sinucleína anormais.
  • Doenças priónicas: doenças caracterizadas pelo “folding” incorreto de proteínas que ocorre quando uma proteína normal, ⍺-helicoidal, é convertida numa proteína anormal, β-pregueada, que é resistente à degradação. Desta forma, ocorre a acumulação de proteínas anormais no SNC, levando a encefalopatias. A doença priónica mais frequente é a doença de Creutzfeldt-Jakob.
  • Amiloidose: deposição patológica de fibrilas, compostas por várias subunidades de proteínas de baixo peso molecular mal estruturadas, no tecido extracelular. Habitualmente, estas proteínas são subprodutos de outros processos patológicos (por exemplo, mieloma múltiplo). As proteínas mal estruturadas são depositadas em vários tecidos, interferem nas funções normais dos órgãos e causam doenças específicas relacionadas com o tecido afetado (por exemplo, a amiloidose renal causa proteinúria).

Anomalias/défices enzimáticos

  • Estados de hipercoagulabilidade ou hipocoagulabilidade: Os défices ou mutações de enzimas envolvidas na cascata de coagulação podem resultar em estados de hipercoagulabilidade ou hipocoagulabilidade.
    • Hemofilias: défices do fator VIII (hemofilia A), fator IX (hemofilia B), ou fator XI (hemofilia C), todos estes importantes, e necessários, para a formação de coágulos. As hemofilias resultam num estado de hipocoagulabilidade e apresentam-se com hemorragia anormal.
    • Fator V de Leiden: mutação pontual que resulta na resistência do fator Va à degradação feita pela proteína C → ↑ fator Va → ↑ formação de coágulos
  • Fenilcetonúria: perturbação metabólica causada por mutações no gene da fenilalanina hidroxilase (PAH, pela sigla em inglês) que codifica a enzima PAH, que converte a fenilalanina em tirosina. Esta conversão leva à acumulação de fenilalanina, que danifica a substância branca e a mielina através de mecanismos desconhecidos, levando a défices neurológicos. Normalmente, os níveis de tirosina são normais ou ligeiramente baixos.
  • Doenças do depósito lisossômico (LSDs, pela sigla em inglês): mutações genéticas de enzimas lisossômicas que levam à disfunção do metabolismo e à acumulação de glicosaminoglicanos, glicoproteínas ou glicolipídos. Alguns exemplos de LSDs são, a doença de Gaucher, a doença de Tay-Sachs e as mucopolissacaridoses.
  • Doenças de armazenamento do glicogénio (GSDs, pela sigla em inglês): perturbações caracterizadas pela glicogenólise anormal como consequência da presença de defeitos genéticos numa das principais enzimas envolvidas no processo. O défice dessas enzimas pode causar hipoglicemia e/ou deposição anormal de glicogénio nos tecidos. As GSDs mais frequentes incluem as doenças de von Gierke, Pompe, Cori e McArdle.

Anomalias nas proteínas estruturais

  • Escorbuto: défice dietético de vitamina C com consequente colágeno anormal. A vitamina C é necessária para a hidroxilação da prolina presente nas fibras de colágeno. A hidroxiprolina permite o estabelecimento de muitas ligações de hidrogénio, que unem as fibras de colágeno, o que é muito importante para a resistência do colágeno.
  • Distrofia muscular de Duchenne (DMD): patologia genética recessiva ligada ao X que resulta na síntese de distrofina anormal. A distrofina é uma glicoproteína estrutural que une o citoesqueleto e a matriz extracelular do músculo (necessária para a função muscular normal). Por ser incapaz de se regenerar normalmente, o tecido muscular é substituído por tecido fibroso e adiposo.

Anomalias nas proteínas de transporte

  • Anemia falciforme: grupo de doenças genéticas nas quais uma proteína anormal de hemoglobina (hemoglobina S) confere aos eritrócitos uma forma em foice. Esta transformação resulta em anemia crónica, episódios vaso-oclusivos, dor e lesão nos órgãos.
  • Fibrose quística: patologia autossómica recessiva causada por mutações no gene CFTR. As mutações levam à disfunção dos canais de cloro, resultando em hiperviscosidade do muco e acumulação de secreções.

Anomalias na sinalização e nas proteínas que funcionam como recetores

  • Miastenia gravis: doença neuromuscular autoimune caracterizada por fraqueza e fatigabilidade dos músculos esqueléticos causada por disfunção/destruição dos recetores de acetilcolina na junção neuromuscular. A miastenia manifesta-se por fadiga, ptose, diplopia, disfagia, dificuldade respiratória e fraqueza progressiva dos membros, levando à dificuldade em movimentar-se.
  • Doença de Graves: patologia autoimune caracterizada pela presença de anticorpos séricos contra os recetores da hormona estimulante da tiroide (TSH, pela sigla em inglês), com consequente aumento da função da glândula tiroide.
  • Diabetes mellitus tipo 2: causada, sobretudo, pela resistência periférica à insulina. A insulina é uma hormona peptídica cuja função é manter os níveis da glicemia dentro dos valores normais. O perfil glicémico cronicamente elevado leva à secreção persistentemente elevada de insulina, que por sua vez resulta em regulação negativa e diminuição da sensibilidade das proteínas recetoras da insulina.
  • Síndrome da insensibilidade completa aos androgénios: patologia recessiva ligada ao cromossoma X, na qual ocorre uma mutação genética que afeta a função dos recetores dos androgénios, levando à resistência à testosterona. Os doentes apresentam um cariótipo 46,XY, com testículos não descidos, genitália externa feminina e desenvolvimento mamário (devido à conversão periférica do excesso de testosterona em estrogénios).

Doenças autoimunes

  • Lúpus eritematoso sistémico (LES): patologia inflamatória crónica, autoimune, caracterizada pela deposição de complexos imunes nos órgãos, com consequentes manifestações sistémicas. As manifestações clínicas evidentes são, a erupção cutânea malar, artrite não destrutiva, nefrite lúpica, serosite, citopenias, doença tromboembólica, convulsões e/ou psicose.
  • Artrite reumatoide (AR): poliartrite inflamatória simétrica. Normalmente, a artrite reumatoide ocorre em mulheres de meia-idade e manifesta-se com edema, dor e rigidez matinal nas articulações. A fisiopatologia não é completamente compreendida, mas em muitos doentes existe um aumento da expressão da enzima que converte a arginina em citrulina; os anticorpos ligam-se às proteínas citrulinadas, com consequente ativação do sistema do complemento.
  • Nefropatia por IgA (doença de Berger): doença renal caracterizada pela deposição de IgA no mesângio. Na maioria dos países desenvolvidos a doença de Berger é a causa mais comum de glomerulonefrite primária. Esta patologia manifesta-se frequentemente por hematúria macroscópica ou hematúria microscópica assintomática, no exame de urina, associada a uma história de infeção prévia do trato respiratório superior ou GI.

Referências

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