Proteínas y Péptidos

Las proteínas son 1 de los 3 macronutrientes primarios en el cuerpo y se sintetizan a partir de bloques de construcción individuales llamados aminoácidos. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que unen el extremo amino de un aminoácido con el extremo carboxi del siguiente aminoácido, generando la estructura primaria de una proteína. Luego, la hebra del aminoácido sufre un plegamiento adicional, generando finalmente estructuras 3-dimensionales complejas. Las proteínas tienen una amplia variedad de funciones, incluidas funciones catalíticas, estructurales, reguladoras, de transporte, almacenamiento e inmunológicas. Son digeridas por proteasas y peptidasas secretadas por el estómago y el páncreas y absorbidas como aminoácidos individuales en el intestino delgado a través de transportadores especializados. Existen innumerables afecciones médicas relacionadas con anomalías proteicas, incluidas anomalías relacionadas con enzimas, receptores, canales de membrana, hormonas, acumulación de proteínas y trastornos autoinmunes.

Última actualización: 11 May, 2022

Responsabilidad editorial: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Estructura

Aminoácidos, péptidos y proteínas

  • Aminoácidos: bloques de construcción individuales para la formación de las proteínas
    • Consisten en un carbono central (conocido como carbono α) unido a:
      • Un grupo carboxilo (–COOH) → el extremo carboxi
      • Un grupo amino (–NH2) → el extremo amino
      • Un grupo R: diferentes cadenas laterales funcionales para cada aminoácido
      • Un ion de hidrógeno
    • Los aminoácidos individuales pueden ser:
      • Hidrofóbicos (no polares) o hidrofílicos (polares)
      • Ácidos o básicos
      • Cargados o no cargados en un pH fisiológico
  • Péptidos:
    • Pequeñas cadenas de aminoácidos
    • Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos: el extremo carboxi de un aminoácido se une al extremo amino del siguiente aminoácido.
  • Proteínas: cadenas más largas de aminoácidos
Ejemplo del aminoácido fenilalanina

Ejemplo del aminoácido fenilalanina

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Formación de enlaces peptídicos

  • Catalizados por la peptidil transferasa (un ácido ribonucleico (ARN) ribosómico enzimático dentro de un ribosoma)
  • Une el carbono α-carboxilo al nitrógeno α-amina en una configuración trans
  • Resonancia con el oxígeno con doble enlace del grupo carboxilo → los enlaces peptídicos tienen propiedades de un doble enlace
  • Liberación de una molécula de H2O en el proceso

Movimiento de rotación dentro de las cadenas polipeptídicas

  • Enlaces peptídicos: sin rotación significativa
  • Enlaces con el carbono α:
    • Libres para rotar
    • Los ángulos están limitados por el impedimento estérico de los grupos de la cadena lateral
Ejemplo de un polipéptido con cuatro glicina

Ejemplo de un polipéptido con 4 aminoácidos de glicina (gly) en secuencia que demuestra los enlaces que tienen libertad para rotar:
Azul oscuro: carbonos α
Azul claro: carbonos carboxilo
Amarillo: nitrógeno
Verde: oxígeno
Rosa: hidrógeno

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Plegamiento de las proteínas: 4 niveles de estructuras de las proteínas

Existen 4 niveles de estructuras proteicas; estos a menudo se denominan plegamiento de proteínas. Los niveles estructurales son, estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. El plegamiento adecuado requiere la asistencia de proteínas chaperonas.

Estructura primaria:

  • La secuencia lineal de los aminoácidos en la cadena peptídica
  • “Cuentas en un hilo” unidas por enlaces peptídicos
  • Determinada por la secuencia de ácido ribonucleico mensajero (ARNm) a partir de la cual se traduce la proteína
Ejemplo de estructura primaria de una proteína

Imagen que muestra la estructura primaria de las proteínas, una agregación de aminoácidos

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Estructura secundaria:

  • Ocurre entre aminoácidos que están relativamente cerca entre sí (típicamente entre 3‒10 aminoácidos de diferencia)
  • Formada principalmente a través de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno carboxilo y los hidrógenos de amina
  • Motivos comunes:
    • α-hélice
    • β-laminar (también llamada hoja plegada-β)
    • Giros inversos
  • Algunas “proteínas fibrosas” simples (e.g., queratina, colágeno) tienen solo una estructura primaria y secundaria.
Ejemplos de hélices α y láminas plegadas β

Ejemplos de α-hélice y β-laminar plegada

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Estructura terciaria:

  • Curvas y plegamientos complejos que se producen como resultado de interacciones entre el esqueleto polipeptídico y su entorno acuoso
  • Creada por enlaces covalentes y no covalentes
  • Los enlaces y las interacciones ocurren entre porciones de la proteína que están más separadas entre sí.
  • Los ejemplos de interacciones que crean una estructura terciaria incluyen:
    • Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales no polares: orientadas hacia adentro y lejos del agua para crear espacios de exclusión hidrofóbica
    • Puentes de hidrógeno: se forman entre cadenas laterales polares
    • Puentes disulfuro: fuertes enlaces covalentes que se forman entre 2 cisteínas
    • Enlaces iónicos: se forman entre un grupo R ácido/cargado positivamente (e.g., grupo carboxilo en el ácido aspártico) y un grupo R básico/cargado negativamente (e.g., grupo amina en lisina)
    • Enlaces metálicos: 2 regiones de un enlace proteico a un metal (e.g., hierro)

Estructura cuaternaria:

  • Se refiere a cómo múltiples subunidades de una proteína se unen para formar una sola proteína
  • Cada subunidad tiene sus propias estructuras primarias, secundarias y terciarias.
  • Las subunidades se mantienen unidas por las mismas fuerzas que generan la estructura terciaria:
    • Enlaces de hidrógeno
    • Enlaces iónicos
    • Puentes disulfuro (enlaces covalentes)
    • Enlaces metálicos
    • Interacciones hidrofóbicas
  • Las subunidades pueden denominarse monómero (1 cadena).
    • Las proteínas se pueden clasificar según el número de cadenas que contienen:
      • Monómero
      • Dímero
      • Tetrámero, etc.
    • Las proteínas se pueden clasificar según que las subunidades sean iguales o diferentes:
      • Homodímero: involucra múltiples copias de las mismas subunidades
      • Heterodímero: las subunidades son diferentes
  • El plegamiento terciario y cuaternario produce varios motivos comunes:
    • β–α–β
    • Barriles β (comunes en los canales de membrana)
    • Hélice–giro–hélice

Proteínas chaperonas

Las proteínas chaperonas ayudan en el plegamiento de las proteínas.

  • Las proteinas chaperonas son proteínas en forma de barril que absorben proteínas mal plegadas y utilizan la energía del adenosin trifosfato (ATP, por sus siglas en inglés) para replegarlas.
  • Las chaperonas pueden unirse a regiones hidrofóbicas de proteínas desplegadas, lo que permite que se produzca un plegamiento adecuado.
  • Se encuentran en varios compartimentos celulares como:
    • Citosol
    • Mitocondrias
    • Luz del retículo endoplásmico
Las proteínas chaperonas ayudan en el plegamiento de proteínas

Las proteínas chaperonas ayudan en el plegamiento de las proteínas

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Desnaturalización de proteínas

  • Desnaturalización: descomposición de las estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias de las proteínas, lo que da como resultado cadenas peptídicas no funcionales.
  • La estructura primaria no se altera.
  • La desnaturalización puede ocurrir como resultado de cambios en:
    • Temperatura
    • pH
    • Presencia de ciertas sustancias químicas desnaturalizantes (e.g., el mercaptoetanol puede romper los enlaces disulfuro)
    • Concentración iónica
  • A menudo es irreversible, aunque ocasionalmente puede revertirse (i.e., la proteína puede replegarse)
Desnaturalización de proteínas

Las proteínas pueden desnaturalizarse (o desdoblarse) como resultado de cambios en el pH, la temperatura o la concentración iónica.

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Propiedades

La estructura única de una proteína (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) le otorgará propiedades físicas y químicas que son importantes para la función de la proteína. Algunas de estas propiedades incluyen:

  • Forma/geometría:
    • Puede ser:
      • Globular (e.g., enzimas)
      • Fibrosa (e.g., proteínas estructurales)
      • Unida a la membrana (e.g., receptores, proteínas transportadoras de membrana)
    • La función adecuada depende de la forma adecuada, lo que requiere un plegado adecuado.
  • Polaridad y/o carga: a menudo determinan dónde se encuentra una proteína dentro de una célula (lo que afecta su funcionamiento)
  • Flexibilidad: capacidad de cambiar de forma (e.g., durante reacciones enzimáticas)
  • Solubilidad:
    • Pueden ser solubles o insolubles
    • Depende tanto del punto isoeléctrico de la proteína como del pH
  • Naturaleza anfótera: pueden actuar como bases (terminal amino) o ácidos (terminal carboxi)
  • Capacidad de unirse a otro tipo de moléculas, creando proteínas conjugadas o sales:
    • Glucoproteínas: proteína + carbohidrato
    • Lipoproteínas: proteína + lípido
    • Metaloproteínas: proteína + iones metálicos (e.g., hemo)
    • Fosfoproteínas: proteína + grupo(s) fosfato
    • Sales: proteína + iones
    • Otros grupos funcionales:
      • Grupos acetilo
      • Grupos metilo
      • Ubiquitina
  • Naturaleza coloidal: ejercen presión osmótica (“atraen” agua)

Tipos y Funciones de las Proteínas

Las proteínas tienen una amplia gama de funciones en el cuerpo, que incluyen:

  • Estructural:
    • Mantienen la forma y la integridad física
    • Ejemplos: colágeno, queratina, elastina
  • Movimiento:
    • Mueven sustancias dentro de las células (e.g., quinesina que se mueve a lo largo de los microtúbulos)
    • Contracción muscular (e.g., miosina moviéndose a lo largo de los filamentos de actina)
  • Catálisis (i.e., enzimas); algunos ejemplos incluyen:
    • Enzimas digestivas
    • Enzimas que catalizan procesos metabólicos y catabólicos (e.g., ciclo de Krebs)
    • Cascada de la coagulación
  • Proteínas reguladoras y de señalización, que incluyen:
    • Receptores
    • Hormonas
    • Moléculas de señalización intracelular (e.g., quinasas)
    • Factores de transcripción
  • Moléculas de transporte y almacenamiento (e.g., albúmina, ferritina, apolipoproteínas, canales de membrana)
  • Funciones inmunológicas: anticuerpos

Descripción General de las Fuentes de Proteínas, Digestión y Absorción

Fuentes de proteínas y síntesis de proteínas

  • Las proteínas se construyen a partir de los aminoácidos sintetizados por el cuerpo y los que se consumen en la dieta.
  • Las proteínas ingeridas deben digerirse/descomponerse en aminoácidos individuales para su absorción.
  • Aminoácidos esenciales versus no esenciales:
    • Aminoácidos no esenciales: pueden ser generados por el cuerpo a través de vías metabólicas
    • Aminoácidos esenciales: no pueden ser generados por el cuerpo y deben ser ingeridos
  • Una vez absorbidos en el cuerpo, los aminoácidos se transportan a las células, donde se utilizan para sintetizar proteínas.
  • Ricas fuentes de proteínas en la dieta incluyen:
    • Proteínas completas:
      • Productos de origen animal: carne/aves/pescado, lácteos, huevos
      • Productos no animales: soja, quinua, trigo sarraceno, cáñamo
    • Las legumbres (frijoles, lentejas, garbanzos, algunos frutos secos) + cereales integrales también suelen formar proteínas completas; ejemplos incluyen:
      • Mantequilla de maní + pan integral
      • Hummus + pita
      • Arroz + frijoles

Digestión

  • La digestión de las proteínas ocurre principalmente en el estómago y el duodeno.
  • Se debe recordar que los enlaces peptídicos unen el extremo amino de un aminoácido con el extremo carboxi del siguiente aminoácido.
  • La digestión de proteínas se produce a través de la hidrólisis enzimática de los enlaces peptídicos que descomponen las proteínas en:
    • Péptidos más pequeños
    • Aminoácidos individuales
  • Las enzimas involucradas son:
    • Secretadas por el estómago o el páncreas:
      • Pepsina
      • Tripsina
      • Quimotripsina
      • Elastasa
      • Carboxipeptidasas A y B
    • Enzimas del borde en cepillo: unidas a la membrana luminal de los enterocitos
      • Aminopeptidasa
      • Dipeptidasas
    • Peptidasas intracelulares: descomponen péptidos dentro de los enterocitos
Tabla: Enzimas involucradas en la digestión de las proteínas
Enzima Zimógeno (precursor) Activada por Notas sobre la actividad
Enzimas gástricas secretadas hacia el estómago
Pepsina Pepsinógeno Ácido clorhídrico Más eficiente entre los aminoácidos hidrófobos
Enzimas pancreáticas secretadas hacia el duodeno
Tripsina Tripsinógeno Enteropeptidasa
  • Capaz de activar:
    • Más tripsinógeno → tripsina
    • Todos los demás zimógenos pancreáticos
  • Más eficiente entre lisina y arginina
Quimotripsina Quimotripsinógeno Tripsina Más eficiente entre los aminoácidos hidrófobos
Carboxipeptidasa Procarboxipeptidasa Tripsina
  • Ataca el extremo carboxi de las cadenas peptídicas
  • Genera aminoácidos individuales o cadenas peptídicas muy cortas
Elastasa Proelastasa Tripsina Igual que la carboxipeptidasa
Enzimas unidas al borde en cepillo de los enterocitos en el intestino delgado
Aminopeptidasa N/A N/A Descompone péptidos pequeños desde su extremo amino (i.e., N-terminal)
Dipeptidasa N/A N/A Rompe enlaces peptídicos entre 2 aminoácidos → 2 aminoácidos individuales
N/A: no aplica

Absorción

  • La absorción se produce en el intestino delgado.
  • Solo los aminoácidos y los dipéptidos y tripéptidos pueden absorberse a través de la membrana apical hacia el enterocito.
  • Solo los aminoácidos individuales pueden absorberse a través de la membrana basolateral hacia el espacio intersticial.
  • Aminoácidos individuales:
    • Se absorben en los enterocitos a través de la membrana apical a través de cotransportadores especializados de Na+/aminoácidos:
      • Utilizan el gradiente de Na+ creado por una bomba de Na+ /K+-ATPasa en la membrana basolateral
      • El Na+ está elevado en el lumen, pero disminuido en el enterocito → se mueve con su gradiente de concentración hacia la célula, trayendo consigo un aminoácido
    • Absorbidos a través de la membrana basolateral por transportadores especializados (diferentes tipos de proteínas de transporte para diferentes tipos de aminoácidos)
  • Dipéptidos y tripéptidos:
    • Absorbidos en los enterocitos a través de la membrana apical a través de cotransportadores especializados de H+/péptido
    • Utilizan el gradiente de H+ creado por un intercambiador de H+/Na+ en la membrana apical (que bombea 1 ion H+ hacia la luz y trae 1 Na+ hacia el enterocito)
    • Los péptidos se descomponen en aminoácidos individuales por acción de las peptidasas dentro de los enterocitos.
    • Absorbidos a través de la membrana basolateral de la misma manera que los aminoácidos como se explicó anteriormente
  • Una vez en el espacio intersticial, los aminoácidos se absorben en la circulación venosa → se transportan a través de la circulación portal al hígado
Absorción de proteínas

Proteínas de transporte en las membranas de los enterocitos involucradas en la absorción de proteínas:
La Na+/K+-ATPasa en la membrana basolateral genera un gradiente de Na+ dentro de la célula. Un intercambiador de Na+/H+ (NHE, por sus siglas en inglés) en la membrana apical también genera el gradiente de H+. Los aminoácidos individuales (AA; bolas verdes) se absorben a través de un cotransportador de Na+/AA, donde el Na+ fluye a través de la membrana apical hacia los enterocitos siguiendo su gradiente de concentración, trayendo consigo el AA (a pesar de moverse en contra del gradiente químico de los AA). Los péptidos pequeños se absorben a través del cotransportador H+/PepT con H+ fluyendo a favor de su gradiente de concentración hacia la célula, trayendo consigo los péptidos pequeños. Los péptidos se descomponen en AA individuales mediante peptidasas dentro de los enterocitos. Luego, todos los AA se absorben a través de transportadores especializados en la membrana basolateral.

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Descripción General del Metabolismo de las Proteínas

El metabolismo de las proteínas se refiere a un grupo de procesos bioquímicos responsables tanto del anabolismo (síntesis de proteínas y aminoácidos) como del catabolismo (descomposición de proteínas y aminoácidos).

Cómo se utilizan los aminoácidos una vez absorbidos

  • Para sintetizar proteínas
  • Se descomponen para que el nitrógeno se pueda usar para construir otros compuestos que contienen nitrógeno (derivados aminoácidos), como:
    • Ácidos nucleicos
    • Algunas hormonas y neurotransmisores
    • Óxido nítrico
    • Porfirinas y hemo
  • Se catabolizan para obtener energía
Derivados de aminoácidos

Derivados de los aminoácidos:
Los aminoácidos (en azul) se combinan con ciertos cofactores u otros sustratos (en rosa) para producir varias sustancias biológicamente importantes (en verde).

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Catabolismo y excreción

  • Los aminoácidos se descomponen en amonio (NH4+) + esqueleto de carbono a través de 3 procesos principales:
    • Transaminación: transferir el grupo amino a otra molécula
    • Desaminación: eliminación del grupo amino
    • Descarboxilación: eliminación del grupo carboxilo
  • El exceso de nitrógeno entra en el ciclo de la urea como NH4+ → se excreta como urea
  • Esqueleto de carbono:
    • Los 20 aminoácidos se pueden dividir en 1 de 6 intermediarios:
      • Piruvato
      • Acetil–coenzima A
      • Oxaloacetato
      • α-cetoglutarato
      • Succinil-coenzima A
      • Fumarato
    • Estos intermediarios se utilizan luego en:
      • Ciclo del ácido cítrico (ciclo del ácido tricarboxílico)
      • Cetogénesis
      • Síntesis de ácidos grasos y colesterol
      • Gluconeogénesis
Diagrama de catabolismo de aminoácidos

Diagrama esquemático del metabolismo de los aminoácidos, incluidas las 3 vías principales: reutilización en la síntesis de nuevas proteínas, unión con cofactores para producir derivados de aminoácidos y catabolismo. El catabolismo de los aminoácidos incluye la eliminación de grupos funcionales y la descomposición de los esqueletos de carbono.

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Relevancia Clínica

Un sinnúmero de trastornos clínicos son causados por anormalidades o deficiencias de proteínas y/o metabolismo proteico anormal. A continuación se enumeran algunos ejemplos.

Deficiencia proteica

  • Kwashiorkor: forma grave de desnutrición proteica que produce edema, retraso en el crecimiento e infecciones frecuentes. El kwashiorkor se observa en los niños famélicos.
  • Enteropatía con pérdida de proteínas: pérdida excesiva de proteínas séricas a través del tracto gastrointestinal, a menudo debido a la fuga de líquido linfático hacia los intestinos, lo que produce hipoalbuminemia, edema y diarrea.

Afecciones causadas por la acumulación de proteínas dañadas o mal plegadas

  • Enfermedad de Alzheimer: enfermedad neurodegenerativa que causa atrofia cerebral y se presenta clínicamente con demencia progresiva. Las anomalías proteicas incluyen proteínas tau hiperfosforiladas, que forman agregados anormales dentro de las células conocidas como ovillos neurofibrilares y una acumulación de proteínas β-amiloides tóxicas, que forman placas que interrumpen la función normal de las células circundantes.
  • Enfermedad de Parkinson: trastorno neurodegenerativo crónico y progresivo que se presenta clínicamente con temblor en reposo, bradicinesia, rigidez e inestabilidad postural. La enfermedad solo puede confirmarse en la autopsia, con la presencia de cuerpos de Lewy en el cerebro; los cuerpos de Lewy son inclusiones neuronales intracitoplasmáticas eosinofílicas que contienen proteínas alfa-sinucleína anormales.
  • Enfermedades priónicas: enfermedades por mal plegamiento de proteínas que ocurren cuando una proteína normal, ⍺-helicoidal, se convierte en una proteína anormal, plegada en β, que es resistente a la degradación. Las proteínas anormales se acumulan en el sistema nervioso central (SNC), dando lugar a encefalopatías. La enfermedad priónica más común es la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.
  • Amiloidosis: depósito patológico de tejido extracelular de fibrillas compuestas de varias subunidades de proteínas mal plegadas de bajo peso molecular. Estas proteínas son con frecuencia subproductos de otros procesos patológicos (e.g., mieloma múltiple). Las proteínas mal plegadas se depositan en varios tejidos, interfieren con las funciones normales de los órganos y causan enfermedades específicas de los tejidos (e.g., la amiloidosis renal causa proteinuria).

Anomalías/deficiencias enzimáticas

  • Estados hipercoagulables o hipocoagulables: las deficiencias o mutaciones de las enzimas involucradas en la cascada de la coagulación pueden dar lugar a estados hipercoagulables o hipocoagulables.
    • Hemofilias: deficiencias del factor VIII (hemofilia A), factor IX (hemofilia B), o factor XI (hemofilia C), todas las cuales son enzimas importantes y necesarias para formar coágulos. Las hemofilias dan como resultado un estado de hipocoagulabilidad y se presentan con sangrado anormal.
    • Factor V Leiden: mutación puntual que resulta en resistencia a la degradación del factor Va por la proteína C → ↑ factor Va → ↑ formación de coágulos
  • Fenilcetonuria: trastorno metabólico causado por mutaciones en el gen de la fenilalanina hidroxilasa que codifica la enzima PAH, que convierte la fenilalanina en tirosina. Esta conversión da lugar a una acumulación de fenilalanina, que provoca daños en los tractos de sustancia blanca y la mielina a través de mecanismos desconocidos, lo que provoca déficits neurológicos. En la mayoría de los casos, los niveles de tirosina son normales o ligeramente bajos.
  • Enfermedades de almacenamiento lisosomal: mutaciones genéticas de las enzimas lisosomales que conducen a un metabolismo disfuncional y acumulación de glucosaminoglucanos, glucoproteínas o glucolípidos. Los ejemplos de las enfermedades de almacenamiento lisosomal incluyen la enfermedad de Gaucher, la enfermedad de Tay-Sachs y las mucopolisacaridosis.
  • Enfermedades por almacenamiento de glucógeno: trastornos caracterizados por una descomposición anormal del glucógeno debido a defectos genéticos de una de las enzimas clave involucradas en el proceso. La deficiencia de estas enzimas puede causar hipoglucemia y/o depósito anormal de glucógeno en los tejidos. Las enfermedades por almacenamiento de glucógeno más comunes incluyen las enfermedades de von Gierke, Pompe, Cori y McArdle.

Proteínas estructurales anormales

  • Escorbuto: la deficiencia dietética de vitamina C resulta en una síntesis anormal de colágeno. La vitamina C es necesaria para la hidroxilación de la prolina en las fibras de colágeno. La hidroxiprolina permite la formación de muchos enlaces de hidrógeno, uniendo las fibras de colágeno, las cuales son muy importante para la fuerza del colágeno.
  • Distrofia muscular de Duchenne: trastorno genético recesivo ligado al cromosoma X que produce distrofina anormal. La distrofina es una glucoproteína estructural que une el citoesqueleto y la matriz extracelular del músculo (necesaria para la función muscular normal). Debido a que no puede regenerarse normalmente, el tejido muscular se reemplaza con tejido fibroso y graso.

Proteínas transportadoras anormales

  • Anemia de células falciformes: grupo de trastornos genéticos en los que una proteína de hemoglobina anormal (hemoglobina S) transforma los eritrocitos en células falciformes. Esta transformación resulta en anemia crónica, episodios vaso-oclusivos, dolor y daño de órganos.
  • Fibrosis quística: trastorno autosómico recesivo causado por mutaciones en el gen CFTR. Las mutaciones conducen a la disfunción de los canales de cloruro, lo que da como resultado un moco hiperviscoso y la acumulación de secreciones.

Señalización anormal y proteínas receptoras

  • Miastenia gravis: trastorno neuromuscular autoinmune caracterizado por debilidad y fatigabilidad de los músculos esqueléticos causados por la disfunción/destrucción de los receptores de acetilcolina en la unión neuromuscular. La miastenia se presenta con fatiga, ptosis, diplopía, disfagia, dificultad respiratoria y debilidad progresiva en las extremidades, lo que provoca dificultades en el movimiento.
  • Enfermedad de Graves: trastorno autoinmune caracterizado por la presencia de anticuerpos circulantes contra los receptores de la hormona estimulante de la tiroides (TSH, por sus siglas en inglés), lo que produce una hiperfunción de la glándula tiroides.
  • Diabetes mellitus tipo 2: debida principalmente a la resistencia periférica a la insulina. La insulina en sí es una hormona peptídica que es responsable de mantener los niveles normales de glucosa en sangre. La glucosa en sangre crónicamente elevada da como resultado una secreción de insulina crónicamente elevada, lo que a su vez da como resultado una regulación a la baja y una disminución de la sensibilidad de las proteínas receptoras de insulina.
  • Síndrome de insensibilidad completa a los andrógenos: afección recesiva ligada al cromosoma X en la que una mutación genética afecta la función de los receptores de andrógenos, lo que lleva a la resistencia a la testosterona. Los individuos tendrán un cariotipo 46,XY y testículos no descendidos, con desarrollo mamario y genitales femeninos externos (debido a la conversión periférica del exceso de testosterona en estrógeno).

Trastornos autoinmunes

  • Lupus eritematoso sistémico (LES): afección crónica, autoinmune e inflamatoria que causa el depósito de complejos inmunes en los órganos, lo que resulta en manifestaciones sistémicas. Las características clínicas notables incluyen erupción malar, artritis no destructiva, nefritis lúpica, serositis, citopenias, enfermedad tromboembólica, convulsiones y/o psicosis.
  • Artritis reumatoide (AR): poliartritis inflamatoria simétrica. La artritis reumatoide generalmente se presenta en mujeres de mediana edad con inflamación de las articulaciones, dolor y rigidez matutina. La fisiopatología no se conoce por completo, pero en muchos individuos existe una mayor expresión de la enzima que convierte la arginina en citrulina; los anticuerpos se unen a estas proteínas citrulinadas, lo que da como resultado la activación del sistema del complemento.
  • Nefropatía por IgA (enfermedad de Berger): enfermedad renal caracterizada por el depósito de IgA en el mesangio. La enfermedad de Berger es la causa más común de glomerulonefritis primaria en la mayoría de los países desarrollados. Las características más comunes de presentación clínica son hematuria macroscópica o asintomática, hematuria microscópica en el análisis de la orina con una infección previa de las vías respiratorias superiores o del tubo gastrointestinal.

Referencias

  1. Forbes, J., Krishnamurthy, K. (2020). Biochemistry, peptide. StatPearls. Retrieved December 17, 2021, from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK562260/
  2. Kennepohl, D., et al. (2020). Biomolecules—amino acids, peptides, and proteins. Chapter 26 of Organic ChemistryLibreTexts. Retrieved December 17, 2021, from https://chem.libretexts.org/Bookshelves/Organic_Chemistry/Map%3A_Organic_Chemistry_(McMurry)/26%3A_Biomolecules-_Amino_Acids_Peptides_and_Proteins
  3. Rodwell, V. W., Kennelly, P.J. (2006). Chapter 3: Amino acids and peptides; Chapter 4: Proteins determination of primary structure; Chapter 5: Higher orders of structure. In: Rodwell, V. W., et al. (Eds.), Harper’s Illustrated Biochemistry. McGraw-Hill, pp. 14–40.

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