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Cinética Enzimática

A cinética enzimática é o estudo das taxas de reações catalisadas por enzimas e quais os fatores que afetam a velocidade das reações enzimáticas. Estes parâmetros muitas vezes incluem a temperatura, o pH e a concentração de substrato. A relação destes parâmetros com a velocidade da reação pode ser modelada matematicamente permitindo compreender quais as condições ideiais para uma reação enzimática particular e potenciais mecanismos de controlo fisiológicos.

Última atualização: 24 Jun, 2022

Responsibilidade editorial: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Curva de Progresso de Reação

  • O progresso da reação é determinado por variações na energia livre dos substratos (S), estado de transição e produtos (P).
  • A energia livre pode ser calculada através da equação de energia livre de Gibbs: ΔG = ΔH – TΔS
    • ΔG = Variação na energia livre: Valores mais baixos significam que a reação é mais provável de ocorrer. Valores negativos significam que a reação ocorrerá espontaneamente.
    • ΔH = Variação de entalpia: associada a variações no calor de uma reação em que as reações exotérmicas têm alta entalpia e libertam calor, e as reações endotérmicas têm baixa entalpia e requerem calor
    • T = Temperatura atual do ambiente
    • ΔS = Variação na entropia:
      • A entropia é uma medida da desordem de um sistema, que depende do número de microestados possíveis.
      • Exemplo: sistemas com um número ↑ de microestados possíveis → ↑ entropia
  • O estado de transição representa o ponto mais instável de interações entre a enzima e o(s) substrato(s) e é o ponto de maior energia da reação.
  • As enzimas estabilizam o estado de transição e diminuem a energia de ativação (ΔG 0 ) da reação, tornando a reação significativamente mais fácil de acontecer.
  • Uma vez atingido o estado de transição, a reação deve prosseguir para um estado de energia mais baixa. Tal é possível pela conversão dos substratos em produtos ou reversão à forma de substrato.
Curva de progresso de reação

Cinética enzimática: curva de progresso da reação

Imagem por Lecturio.

Dependência da Taxa de Reação na Temperatura

  • Um aumento de dez graus centígrados na temperatura aumenta a atividade da maioria das enzimas em 50 a 100%, e variações tão pequenas quanto 1 ou 2 graus podem aumentar a atividade em 10 a 20%.
  • Isto só pode ocorrer dentro de uma faixa limitada de temperaturas, uma vez que as enzimas têm uma temperatura ótima e desnaturam-se (degradam irreversivelmente) em temperaturas muito altas.
  • Temperaturas corporais comuns:
    • 36–38 o C: Temperatura corporal ideal; permite que as enzimas funcionem adequadamente.
    • < 36 o C: A hipotermia causa uma desaceleração dramática da função enzimática.
    • > 38 o C: A febre pode permitir que as enzimas funcionem melhor inicialmente.
    • > 40 o C: A hipertermia faz com que as enzimas comecem a desnaturar e a perder função (exaustão pelo calor e insolação).
Effect of temperature on enzymes

Gráfico que mostra o efeito da temperatura sobre as enzimas:
Não usa dados reais, apenas um diagrama para mostrar qual é o padrão geral. (Temperatura ideal = 37.5°C aqui)

Imagem: “Effect of temperature on enzymes” por domdomegg. Licença: CC BY 4.0, editada por Lecturio.

Dependência da Taxa de Reação no pH

  • As enzimas funcionam a um pH ótimo. Aletarções no valor do pH causam variações nos grupos funcionais da enzima ou do seu substrato.
  • Variações no pH levam a variações nas forças iónicas ou hidrofóbicas que afetam a estrutura espacial no centro ativo e melhoram ou deterioram a capacidade da enzima se ligar ao seu substrato.
  • Variações de pH mais fortes, em qualquer direção, podem até desnaturar a enzima. A pepsina, por exemplo, funciona efetivamente num pH de cerca de 2, onde outras enzimas teriam sido desnaturadas há muito tempo.
  • Enzimas em diferentes áreas do corpo atuam nos valores de pH mais comuns dessas áreas.
  • Valores de pH comuns:
    • Corrente sanguínea: 7,35–7,45
    • Estômago: < 2 quando cheio; 2-6 em jejum
    • Duodeno: 5–7
    • Jejuno: 6-7
    • Íleo: 7-8
Optimum ph and temperature at which enzymes function

Gráfico que mostra o efeito do pH nas enzimas

Imagem: “Effect of temperature on enzymes” por domdomegg. Licença: CC BY 4.0, editada por Lecturio.

Dependência da Taxa de Reação na Concentração de Substrato

Condições de estado estacionário

Variações precoces nas concentrações de S, enzima (E), complexo enzima-substrato (ES) e P mudam drasticamente e são difíceis de medir. O estado estacionário ocorre quando as variações em E e ES são relativamente pequenas.

  • E e S são altos no início da reação, enquanto ES e P são baixos.
  • ES e P aumentam à medida que a reação prossegue, diminuindo E e S.
  • À medida que S diminui, também diminui a formação de ES no final da reação. Neste ponto, torna-se provável uma reação inversa.

Taxa de reação inicial (V o )

A velocidade inicial da reação é usada para evitar a medição da reação inversa, uma vez que tenha sido feito produto suficiente.

  • Concentrações de substrato mais altas aumentam V 0 até que a reação se aproxime de V max .
  • V 0 = V max [S] / K M + [S]
  • À medida que [S] aumenta, V 0 aproxima-se de V max .
  • À medida que [S] desce, V 0 aproxima-se de K M .
  • K cat = a quantidade de produto produzida quando a reação atinge V max . Isto permite a medição de resultados concretos de uma reação em vez de taxas.

Gráfico Michaelis-Menten

Traçar a taxa de reação inicial (V 0 ) no eixo y contra a concentração de substrato no eixo x num gráfico resulta numa curva hiperbólica, que se aproxima da velocidade máxima V max em altas concentrações de substrato devido à saturação da enzima com substrato.

Constante de Michaelis-Menten (K M )

K M é a concentração de substrato na qual é alcançada metade da velocidade máxima (½ V max ) (K M é medido no eixo x enquanto ½ V max é medido no eixo y).

  • Indica a afinidade de uma enzima para o seu substrato de maneira inversa e é característica do complexo enzima-substrato específico
  • Se o valor de KM for baixo, a enzima tem uma forte afinidade pelo substrato e menos é necessário para atingir ½ V max .
  • Se o valor de KM for alto, a enzima tem menos afinidade pelo substrato e mais é necessário para atingir ½ V max .
  • Dependente da temperatura e do valor do pH, mas independente da concentração da enzima

Trama Lineweaver-Burke

É traçado 1/V 0 no eixo y e 1 / [S] no eixo x, que resulta num gráfico linear dos mesmos dados usados na cinética de Michaelis-Menten.

  • A inclinação da linha é igual a K M / V max .
  • A intersecção y é igual a 1/V max .
  • A interceptação x é igual a -1 / K M .

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