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Cinética Enzimática

La cinética enzimática describe la secuencia de reacciones catalizadas por enzimas que dependen de varios parámetros como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Se mide la velocidad de reacción y se investigan los efectos de variar las condiciones de la reacción.

Última actualización: 21 Mar, 2022

Responsabilidad editorial: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Curva de Progreso de la Reacción

  • El progreso de la reacción está determinado por los cambios en la energía libre de los sustratos (S), el estado de transición y los productos (P).
  • La energía libre se puede calcular a través de la ecuación de energía libre de Gibbs: ΔG = ΔH – TΔS
    • ΔG = Cambio en la energía libre: los valores más bajos significan que es más probable que ocurra la reacción. Los valores negativos significan que la reacción ocurrirá espontáneamente.
    • ΔH = Cambio en la entalpía: asociada con los cambios en el calor de una reacción en la que las reacciones exotérmicas tienen una entalpía alta y liberan calor y las reacciones endotérmicas tienen una entalpía baja y requieren calor
    • T = Temperatura actual del ambiente
    • ΔS = Cambio en la entropía:
      • La entropía es una medida del desorden de un sistema, que depende del número de posibles microestados.
      • Ejemplo: sistemas con un ↑ número de posibles microestados → ↑ entropía
  • El estado de transición representa el punto más inestable de las interacciones entre la enzima y el(los) sustrato(s) y es el punto de mayor energía de la reacción.
  • Las enzimas estabilizan el estado de transición y reducen la energía de activación (ΔG0) de la reacción, lo que hace que la reacción sea significativamente más fácil de obtener.
  • Una vez que se alcanza el estado de transición, la reacción debe pasar a un estado de menor energía. Esto se logra convirtiendo los sustratos en productos o volviendo a la forma de sustrato.
Curva de progreso de la reacción

Cinética enzimática: curva de progreso de la reacción

Imagen por Lecturio.

Velocidad de Reacción y su Dependencia de la Temperatura

  • Un aumento de diez grados centígrados en la temperatura aumentará la actividad de la mayoría de las enzimas entre un 50 y un 100%, y variaciones tan pequeñas como 1 o 2 grados pueden aumentar la actividad entre un 10 y un 20%.
  • Esto solo puede ocurrir dentro de un rango limitado de temperaturas ya que las enzimas tienen una temperatura óptima y se desnaturalizan (degradan irreversiblemente) a temperaturas demasiado altas.
  • Temperaturas corporales comunes:
    • 36–38oC: temperatura corporal óptima; permite que las enzimas funcionen correctamente.
    • < 36oC: la hipotermia causa una disminución drástica de la función enzimática.
    • > 38oC: La fiebre inicialmente puede permitir que las enzimas funcionen mejor.
    • > 40oC: La hipertermia hace que las enzimas comiencen a desnaturalizarse y pierdan su función (agotamiento por calor y golpe de calor).
Effect of temperature on enzymes

Gráfico que muestra el efecto de la temperatura sobre las enzimas:
Este no está utilizando datos reales, solo un diagrama para mostrar cuál es el patrón general. (Temperatura óptima = 37,5°C aquí)

Imagen: “Effect of temperature on enzymes” por domdomegg. Licencia: CC BY 4.0, editado por Lecturio.

Velocidad de Reacción y su Dependencia del pH

  • Las enzimas operan a un pH óptimo. Los cambios en el valor del pH provocan cambios dentro de los grupos funcionales de la enzima o de su sustrato.
  • Los cambios en el pH conducen a cambios en las fuerzas iónicas o hidrofóbicas que afectan la estructura espacial en el centro activo y mejoran o deterioran la capacidad de la enzima para unirse a su sustrato.
  • Los cambios de pH más fuertes en cualquier dirección pueden incluso desnaturalizar la enzima. La pepsina, por ejemplo, funciona eficazmente a un pH de aproximadamente 2, donde otras enzimas se habrían desnaturalizado durante mucho tiempo.
  • Las enzimas en diferentes áreas del cuerpo operan en los valores de pH más comunes de esas áreas.
  • Valores de pH comunes:
    • Torrente sanguíneo: 7,35–7,45
    • Estómago: < 2 cuando está lleno; 2–6 en ayunas
    • Duodeno: 5–7
    • Yeyuno: 6–7
    • Íleon: 7–8
Optimum ph and temperature at which enzymes function

Gráfico que muestra el efecto del pH sobre las enzimas

Imagen: “Effect of temperature on enzymes” por domdomegg. Licencia: CC BY 4.0, editado por Lecturio.

Velocidad de Reacción y su Dependencia de la Concentración de Sustrato

Condiciones de estado estable

Los primeros cambios en las concentraciones de sustrato, enzima, complejo enzima-sustrato y el producto ocurren drásticamente y son difíciles de medir. El estado estacionario ocurre cuando los cambios en la enzima y complejo enzima-sustrato son relativamente pequeños.

  • La enzima y el sustrato tienen altas concentraciones al principio de la reacción, mientras que el complejo enzima-sustrato y el producto tienen concentraciones bajas.
  • El complejo enzima-sustrato y el producto aumentan a medida que avanza la reacción, disminuyendo la enzima y el sustrato.
  • A medida que disminuye, también lo hace la formación del complejo enzima-sustrato al final de la reacción. En este punto, es probable que se produzca una reacción inversa.

Velocidad de reacción inicial (Vo)

La velocidad inicial de la reacción se usa para evitar la medición de la reacción inversa una vez que se ha obtenido suficiente producto.

  • Las concentraciones de sustrato más altas aumentan el V 0 hasta que la reacción se aproxima a la V máx .
  • V0 = Vmáx[S] / KM + [S]
  • A medida que [S] sube, V0 se aproxima a Vmax.
  • A medida que [S] desciende, V0 se aproxima a KM.
  • Kcat = la cantidad de producto obtenido cuando la reacción alcanza Vmax. Esto permite la medición de resultados concretos de una reacción en lugar de velocidades.

Gráfico de Michaelis-Menten

Trazar la velocidad de reacción inicial (V0) en el eje y opuesto a la concentración de sustrato en el eje x en un gráfico da como resultado una curva hiperbólica, que se acerca a la velocidad máxima Vmax a altas concentraciones de sustrato debido a la saturación de la enzima con sustrato

Constante de Michaelis-Menten (KM)

KM es la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima (½ Vmáx ) (KM se mide en el eje x mientras que ½ Vmáx se mide en el eje y).

  • Indica la afinidad de una enzima por su sustrato de manera inversa y es característico del complejo enzima-sustrato en particular.
  • Si el valor de KKM es bajo, la enzima tiene una fuerte afinidad por el sustrato y se necesita menos para alcanzar ½ Vmáx.
  • Si el valor de KM es alto, la enzima tiene menos afinidad por el sustrato y se necesita más para alcanzar la ½ Vmáx.
  • Dependiente de la temperatura y del valor de pH, pero independiente de la concentración de enzima

Diagrama de Lineweaver-Burke

1/V0 se traza en el eje y, y 1/[S] se traza en el eje x, lo que da como resultado un gráfico lineal de los mismos datos utilizados en la cinética de Michaelis-Menten.

  • La pendiente de la recta es igual a KM / Vmáx.
  • La intersección en y es igual a 1 / Vmáx.
  • La intersección en x es igual a -1 / KM.

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