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Noções Básicas de Enzimas

As enzimas são biocatalisadores de proteínas complexas que aceleram reações químicas sem serem consumidas por elas. Devido às constantes necessidades metabólicas do corpo, a ausência de enzimas tornaria a vida insustentável, pois as reações ocorreriam muito lentamente sem essas moléculas. As enzimas têm muitas funções, incluindo degradação e síntese de macromoléculas (catabolismo e anabolismo), transdução de sinal, geração de energia (trifosfato de adenosina[ATP] ), bombas iônicas/transporte ativo, reações de defesa e depuração (oxidação, redução, hidrólise), regulação celular, movimento (miosina ATPase, transporte de substâncias intracelulares) e respostas imunes.

Última atualização: 25 Feb, 2022

Responsibilidade editorial: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Descrição Geral

Definição

Uma enzima é uma proteína que apresenta sítios ativos que realizam reações diminuindo a energia de ativação dessa reação.

Características da enzima

  • Proteína complexa e biocatalisador (catalisador de origem biológica)
  • Permanece inalterado após a reação
  • Identificado pela presença do sufixo “-ase” (por exemplo, lactato desidrogenase)
  • Altamente específico para substratos e produtos específicos
    • Substrato (S): uma substância sobre a qual a enzima atua
    • Complexo enzima-substrato (ES) : molécula temporária formada pela ligação não covalente da enzima e substrato via:
      • Interações iônicas: conexões entre moléculas carregadas
      • Interações hidrofóbicas
      • Forças de Van der Waals: atrações intermoleculares fracas entre moléculas não carregadas
      • Ligação de hidrogênio
    • Produto (P): molécula criada pela reação enzimática
  • O PH e a temperatura podem alterar suas funções.
Cinética enzimática

Relação entre substratos e enzimas, a reação enzimática reversível e a formação e liberação do produto

Imagem por Lecturio.

Site ativo

  • Área de uma enzima que se liga a moléculas de substrato específicas para facilitar uma reação
  • Consiste em sítios de ligação e catalíticos
  • Sítios de ligação: a área onde o substrato se liga
  • Sítio catalítico: a área que reduz a energia de ativação (energia necessária para que uma reação ocorra)
Enzima

A localização do sítio ativo enzimático e sua relação com o substrato

Imagem por Lecturio.

Especificidade da Enzima

  • Especificidade do substrato: Cada enzima pode converter apenas um substrato particular. Isso é baseado no modelo de “ajuste induzido”, no qual o sítio de ligação da enzima muda para corresponder a um substrato específico.
  • Estereoespecificidade: Os substratos devem ser um isômero específico (por exemplo, a lactato desidrogenase só pode converter L-lactato em piruvato e não sua imagem espelhada, D-lactato).
  • Especificidade do grupo: As enzimas reagem com um grupo químico específico (por exemplo, um grupo amino) localizado no substrato.
  • Especificidade da reação: Cada enzima pode catalisar apenas um tipo específico de reação (por exemplo, hidrólise).

Classificação

Nomenclatura de enzimas

A primeira parte do nome descreve o substrato. A última parte descreve a função da enzima. A primeira parte descreverá o produto se o seguinte for verdadeiro:

  • O produto é bioquimicamente importante (por exemplo, piruvato quinase).
  • A enzima está na categoria de ligase descrita na tabela abaixo (por exemplo, glutamina sintetase).
  • Uma enzima com a mesma função já existe e atua sobre o substrato (por exemplo, piruvato desidrogenase e lactato desidrogenase).

Classificação enzimática

Grupo principal Reação catalítica Subclasses importantes (exemplos)
Oxirredutases Transferência de equivalentes de redução (1 mol de elétrons); o doador de elétrons é oxidado e aumenta sua carga, o aceptor de elétrons é reduzido e diminui sua carga Desidrogenases (álcool desidrogenase), oxidases (xantina oxidase), redutases (glutationa redutase)
Transferases Transferência de grupos inteiros (por exemplo, grupos amino)
  • Aminotransferases (aspartato aminotransferase[AST] )
  • Fosfotransferases (glicogênio fosforilase)
Hidrolases Fissão molecular com adição de água = fissão hidrolítica
  • Esterases (acetilcolinesterase)
  • Peptidases/proteases (α-amilase)
Liases Quebra ligações entre 2 carbonos, ou um átomo de carbono e oxigênio, ou carbono e enxofre
  • CC liases (aldolase)
  • CO liases (fumarase)
Isomerases Conversão de moléculas isoméricas umas nas outras sem alterar a fórmula molecular Cis-trans isomerases (peptidil-prolil cis-trans isomerase, fosfoglucoisomerase)
Ligases Também chamadas de sintetases, ligação de compostos dependente de energia (por exemplo, dependente de ATP)
  • CC ligases (piruvato carboxilase)
  • CN ligases (glutamina sintetase)

Isoenzimas, Coenzimas e Grupos Prostéticos

As enzimas podem ser modificadas de maneiras comuns para permitir que diferentes órgãos tenham as mesmas atividades ou que substâncias fora da sequência de substrato/enzima/produto influenciem as enzimas.

Isoenzimas

  • Catalisam os mesmos tipos de reações, mas diferem ligeiramente em sua estrutura (diferente sequência de aminoácidos) e nos órgãos em que atuam (glicogênio fosforilase nos músculos versus α-glicosidase no coração)

Coenzimas

  • Pequenas moléculas auxiliares muitas vezes necessárias para iniciar a reação enzimática
    • Estas moléculas têm a capacidade de se ligar/desligar da enzima.
    • Servir a uma variedade de funções (transferência de elétrons, transferência de materiais orgânicos)
    • As vitaminas muitas vezes servem como precursores de muitos cofatores orgânicos.
O papel da coenzima

A interação entre enzimas, coenzimas e fixação do substrato

Imagem por Lecturio.
Coenzimas comuns
A seguir apresenta-se uma lista de coenzimas comuns e os tipos de reação com os quais estão envolvidos.
Coenzima Vitamina associada Tipo de reação Exemplos de enzimas
Pirofosfato de tiamina B1 Descarboxilação oxidativa
  • Transcetolase
  • Piruvato desidrogenase
  • α-cetoglutarato desidrogenase
FAD/FADH 2 B2 Transferência de elétrons Succinato desidrogenase
NAD + /NADP + B3 Transferência de elétrons Muitas desidrogenases
Lipoamida B4 Descarboxilação oxidativa Piruvato desidrogenase
Coenzima A (CoA) B5 Transferência de grupo acil α-cetoglutarato desidrogenase
Fosfato de piridoxal B6 Transaminação Alanina transaminase (ALT)
Biotina B7 Transferência de grupo carboxila Piruvato carboxilase
Tetrahidrofolato (THF) B9 Transferência de grupos C1
  • Timidilato sintase
  • Síntese de purinas
5-desoxiadenosil cobalamina B12 Rearranjos intramoleculares
  • Metilmalonil-CoA mutase
  • Homocisteína metiltransferase

Grupos protéticos

  • Unidades não polipeptídicas específicas firmemente ligadas à enzima e necessárias para a função biológica de algumas enzimas
  • Estas moléculas estão permanentemente ligadas à enzima.
A interação entre enzimas, grupos prostéticos e fixação do substrato.

A interação entre enzimas, grupos prostéticos e fixação do substrato

Imagem por Lecturio.

Relevância Clínica

As seguintes condições são causadas por uma deficiência enzimática:

  • Deficiência de glicose-6-fosfato desidrogenase : herdada de forma recessiva ligada ao X. Pode causar anemia hemolítica intravascular episódica quando desencadeada por infecções, certos medicamentos, estresse ou alimentos como favas, com todos os sintomas e sinais de anemia hemolítica, como icterícia, palidez, dispneia, fadiga e taquicardia. Também pode produzir icterícia neonatal em recém-nascidos.
  • Galactosemia : forma mais comum e grave de galactosemia. Produzido devido a uma deficiência de galactose-1 fosfato uridiltransferase. Apresenta-se dias após o nascimento com manifestações clínicas como letargia, déficit de crescimento, icterícia e outras características de lesão hepática
  • Doença granulomatosa crônica : distúrbio crônico caracterizado pela formação de granuloma. As células fagocíticas são incapazes de produzir superóxido bactericida devido a um defeito na nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato oxidase nas células.
  • Doenças de depósito lisossômico: um grupo de distúrbios metabólicos genéticos causados por defeitos lisossômicos que resultam em acúmulo de metabólitos não digeridos e morte celular
    • Doença de Gaucher : distúrbio hereditário que leva ao acúmulo de substratos glicolipídicos não degradados nas células devido a uma deficiência de β-glicosidase ácida
    • Doença de Krabbe: Também conhecida como leucodistrofia de células globóides, esta condição é produzida devido a uma atividade deficiente da galactocerebrosidase, que produz um acúmulo de galactosilceramida.
    • Doença de Tay-Sachs : Produzida devido a uma deficiência de hexosaminidase A, esse distúrbio autossômico recessivo de armazenamento de lipídios pode causar cegueira, hipotonia, declínio cognitivo progressivo e convulsões.

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