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Fundamentos de las Enzimas

Las enzimas son complejos biocatalizadores proteicos que aceleran las reacciones químicas sin consumirse. Debido a las constantes necesidades metabólicas del organismo, la ausencia de enzimas haría insostenible la vida, ya que las reacciones se producirían con demasiada lentitud sin estas moléculas. Las enzimas tienen muchas funciones, como la degradación y la síntesis de macromoléculas (catabolismo y anabolismo), la transducción de señales, la generación de energía (adenosina trifosfato), las bombas de iones/transporte activo, las reacciones de defensa y degradación (oxidación, reducción, hidrólisis), la regulación celular, el movimiento (miosina ATPasa, transporte de sustancias intracelulares) y las respuestas inmunitarias.

Última actualización: Mar 1, 2022

Responsabilidad editorial: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Descripción General

Definición

Una enzima es una proteína que presenta sitios activos que realizan reacciones disminuyendo la energía de activación de esa reacción.

Características de las enzimas

  • Proteína compleja y biocatalizador (catalizador de origen biológico)
  • Permanece sin cambios después de la reacción
  • Se identifican por la presencia del sufijo «-asa» (e.g., lactato deshidrogenasa)
  • Altamente específica para sustratos y productos particulares
    • Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima
    • Complejo enzima-sustrato: molécula temporal formada por la unión no covalente de la enzima y el sustrato mediante:
      • Interacciones iónicas: conexiones entre moléculas cargadas
      • Interacciones hidrofóbicas
      • Fuerzas de Van der Waals: atracciones intermoleculares débiles entre moléculas sin carga
      • Enlace de hidrógeno
    • Producto: molécula creada por la reacción enzimática
  • El pH y la temperatura pueden alterar sus funciones.
Cinética enzimática

Relación entre sustratos y enzimas, la reacción enzimática reversible y la formación y liberación de productos

Imagen por Lecturio.

Sitio activo

  • Área de una enzima que se une a moléculas de sustrato específicas para facilitar una reacción
  • Consta de sitios de unión y catalíticos
  • Sitios de unión: la zona donde se une el sustrato
  • Sitio catalítico: la zona que reduce la energía de activación (energía necesaria para que se produzca una reacción)
Enzima

La ubicación del sitio activo enzimático y su relación con el sustrato

Imagen por Lecturio.

Especificidad Enzimática

  • Especificidad de sustrato: Cada enzima puede convertir solamente un sustrato en particular. Esto se basa en el modelo de «ajuste inducido», en el que el sitio de unión de la enzima cambia para adaptarse a un sustrato concreto.
  • Estereoespecificidad: Los sustratos deben ser un isómero específico (e.g., la lactato deshidrogenasa solamente puede convertir el L-lactato en piruvato y no su imagen especular, el D-lactato).
  • Especificidad de grupo: Las enzimas reaccionan con un grupo químico específico (e.g., un grupo amino) situado en el sustrato.
  • Especificidad de la reacción: Cada enzima solamente puede catalizar un tipo específico de reacción (e.g., la hidrólisis).

Clasificación

Denominación de las enzimas

La primera parte del nombre describe el sustrato. La última parte describe la función de la enzima. La primera parte describirá el producto si se cumple lo siguiente

  • El producto es bioquímicamente importante (e.g., la piruvato quinasa).
  • La enzima pertenece a la categoría de las ligasas que se indican en la tabla siguiente (e.g., la glutamina sintetasa).
  • Ya existe una enzima con la misma función que actúa sobre el sustrato (e.g., la piruvato deshidrogenasa y la lactato deshidrogenasa).

Clasificación de las enzimas

Grupo principal Reacción catalítica Subclases importantes (ejemplos)
Oxidoreductasas Transferencia de equivalentes de reducción (1 mol de electrones); el donante de electrones se oxida y aumenta su carga, el receptor de electrones se reduce y disminuye su carga Deshidrogenasas (alcohol deshidrogenasa), oxidasas (xantina oxidasa), reductasas (glutatión reductasa)
Transferasas Transferencia de grupos enteros (e.g., grupos aminos)
  • Aminotransferasas (aspartato aminotransferasa)
  • Fosfotransferasas (glucógeno fosforilasa)
Hidrolasas Escisión molecular con adición de agua = escisión hidrolítica
  • Esterasas (acetilcolinesterasa)
  • Peptidasas/proteasas (α-amilasa)
Liasas Romper enlaces entre 2 carbonos, o un átomo de carbono y oxígeno, o carbono y azufre
  • Carbono-Carbono liasas (aldolasa)
  • Carbono-Oxígeno liasas (fumarasa)
Isomerasas Conversión de moléculas isoméricas entre sí sin cambiar la fórmula molecular Cis-trans isomerasas (peptidil-prolil cis-trans isomerasa, fosfoglucoisomerasa)
Ligasas También llamadas sintetasas, enlace de compuestos dependiente de la energía (e.g., dependiente del adenosín trifosfato)
  • Carbono-Carbono ligasas (piruvato carboxilasa)
  • Carbono-Nitrógeno ligasas (glutamina sintetasa)

Isoenzimas, Coenzimas y Grupos Prostéticos

Las enzimas pueden modificarse de forma común para que diferentes órganos tengan las mismas actividades o para que sustancias ajenas a la secuencia sustrato/enzima/producto influyan en las enzimas.

Isoenzimas

  • Catalizan los mismos tipos de reacciones, pero difieren ligeramente en su estructura (diferente secuencia de aminoácidos) y en los órganos sobre los que actúan (glucógeno fosforilasa en los músculos frente a α-glucosidasa en el corazón)

Coenzimas

  • Pequeñas moléculas auxiliares a menudo necesarias para iniciar la reacción enzimática
    • Estas moléculas tienen la capacidad de unirse/desprenderse de la enzima.
    • Cumplen diversas funciones (transferencia de electrones, transferencia de materiales orgánicos)
    • Las vitaminas suelen ser precursoras de muchos cofactores orgánicos.
El papel de la coenzima

La interacción entre las enzimas, las coenzimas y la fijación del sustrato

Imagen por Lecturio.
Coenzimas comunes
A continuación se presenta una lista de coenzimas comunes y los tipos de reacción en los que intervienen.
Coenzima Vitamina asociada Tipo de reacción Ejemplos de enzimas
Pirofosfato de tiamina B1 Descarboxilación oxidativa
  • Transketolasa
  • Piruvato deshidrogenasa
  • α-cetoglutarato deshidrogenasa
FAD/FADH2 B2 Transferencia de electrones Succinato deshidrogenasa
NAD+/NADP+ B3 Transferencia de electrones Muchas deshidrogenasas
Lipoamida B4 Descarboxilación oxidativa Piruvato deshidrogenasa
Coenzima A (CoA) B5 Transferencia de grupos acílicos α-cetoglutarato deshidrogenasa
Fosfato de piridoxal B6 Transaminación Transaminasa de alanina
Biotina B7 Transferencia del grupo carboxilo Piruvato carboxilasa
Tetrahidrofolato B9 Transferencia de grupos C1
  • Timidilato sintasa
  • Síntesis de purinas
5-deoxiadenosil cobalamina B12 Reordenamientos intramoleculares
  • Metilmalonil-CoA mutasa
  • Homocisteína metiltransferasa

Grupos prostéticos

  • Unidades específicas no polipeptídicas firmemente unidas a la enzima y necesarias para la función biológica de algunas enzimas
  • Estas moléculas están permanentemente unidas a la enzima.
La interacción entre las enzimas, los grupos prostéticos y la fijación del sustrato.

La interacción entre las enzimas, los grupos prostéticos y la fijación del sustrato

Imagen por Lecturio.

Relevancia Clínica

Las siguientes condiciones son causadas por una deficiencia enzimática:

  • Deficiencia de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa: heredada de forma recesiva ligada al cromosoma X. Puede causar anemia hemolítica intravascular episódica cuando es desencadenada por infecciones, ciertos medicamentos, estrés o alimentos como las habas, con todos los síntomas y signos de la anemia hemolítica como ictericia, palidez, disnea, fatiga y taquicardia. También puede producir ictericia neonatal en los recién nacidos.
  • Galactosemia: forma más común y grave de galactosemia. Se produce debido a una deficiencia de galactosa-1 fosfato uridiltransferasa. Se presenta días después del nacimiento con manifestaciones clínicas como letargo, retraso en el crecimiento, ictericia y otras características de lesión hepática
  • Enfermedad granulomatosa crónica: trastorno crónico caracterizado por la formación de granulomas. Las células fagocíticas son incapaces de producir superóxido bactericida debido a un defecto en la nicotinamida adenina dinucleótido fosfato oxidasa de las células.
  • Enfermedades de almacenamiento lisosómico: grupo de trastornos metabólicos genéticos causados por defectos lisosómicos que dan lugar a una acumulación de metabolitos no digeridos y a la muerte celular
    • Enfermedad de Gaucher: trastorno hereditario que conduce a la acumulación de sustratos glicolipídicos no degradados en las células debido a una deficiencia de β-glucosidasa ácida
    • Enfermedad de Krabbe: También conocida como leucodistrofia de células globoides, esta enfermedad se produce debido a una actividad deficiente de la galactocerebrosidasa, que produce una acumulación de galactosilceramida.
    • Enfermedad de Tay-Sachs: Producida por una deficiencia de hexosaminidasa A, este trastorno autosómico recesivo de almacenamiento de lípidos puede causar ceguera, hipotonía, deterioro cognitivo progresivo y convulsiones.

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