Achieve Mastery of Medical Concepts

Study for medical school and boards with Lecturio

Fundamentos de los Aminoácidos

Los aminoácidos están compuestos por un átomo de carbono central unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (grupo R). Hay cientos de aminoácidos en la naturaleza, pero solo 20 son los componentes de las proteínas en los seres humanos (proteinogénicos). Nueve de estos 20 son "esenciales", ya que no pueden ser sintetizados. Los aminoácidos solo se diferencian entre sí por la naturaleza química del grupo R. Se suelen clasificar según su interacción con el agua como hidrofóbicos, hidrofílicos o iónicos.

Última actualización: Mar 1, 2022

Responsabilidad editorial: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Características Estructurales

Estructura básica

Cada aminoácido está compuesto por un carbono alfa, o central, unido a:

  • Un grupo alfa amino
  • Un grupo alfa carboxilo
  • Un átomo de hidrógeno
  • Un grupo R, que varía entre los aminoácidos y les da sus propiedades únicas
Diagrama de la estructura básica de los aminoácidos

La estructura básica de los aminoácidos

Imagen por Lecturio.

Estereoquímica

  • Isómeros: moléculas con fórmulas idénticas pero estructuras diferentes
  • Estereoquímica: propiedad de las moléculas con la misma fórmula y secuencia de átomos pero con diferentes orientaciones 3-dimensionales en el espacio
  • Quiralidad: propiedad de las moléculas que no son superponibles con sus imágenes especulares
    • Los aminoácidos tienen isómeros D y L.
    • Casi todos los aminoácidos proteinogénicos se encuentran en la configuración L.
    • El centro quiral de cada aminoácido es el carbono alfa, excepto en el caso de la glicina (porque su grupo R es un átomo de hidrógeno).
Estructura del isómero

Formas isoméricas de los aminoácidos

Imagen por Lecturio.

Grupos R o cadenas laterales

Los grupos R determinan las diferencias en estructura, función e interacciones biológicas de los aminoácidos .

Los grupos R pueden clasificarse de dos maneras:

  1. Hidrofóbico o hidrofílico:
    • Grupos R no polares o hidrofóbicos: las cadenas laterales no interactúan con el agua; la proteína se pliega de forma que estos aminoácidos están hacia el núcleo de la molécula. Agrupados según su estructura:
      • Grupos R aromáticos (un compuesto cíclico llamado anillo de benceno)
      • Grupos R alifáticos (un compuesto de cadena abierta ramificada o recta)
    • Grupos R polares o hidrófilos: Las cadenas laterales interactúan con el agua; se encuentran en la superficie de la molécula. Agrupados según la carga iónica:
      • Grupos R no cargados (neutros a pH fisiológico)
      • Grupos R cargados positivamente (grupos aminos básicos)
      • Grupos R con carga negativa (grupos carboxilos ácidos)
  2. Hidrofóbicos, hidrofílicos y iónicos:
    • Hidrofóbicos: aminoácidos no polares que contienen grupos R aromáticos o alifáticos
    • Hidrófilos: aminoácidos polares con carga neutra que contienen grupos R hidroxilo, sulfhidrilo o carboxamida
    • Iónicos: aminoácidos que adquieren una carga positiva (aminas) o negativa (carboxilatos) al ionizarse a pH fisiológico
Grupos r no polares y polares

Categorías de grupos R o cadenas laterales de aminoácidos

Imagen por Lecturio.

Clasificaciones

Aminoácidos esenciales y no esenciales

*Solo se requiere durante los períodos de crecimiento o de balance positivo de nitrógeno.
**Sintetizado a partir de aminoácidos esenciales.
***Análogo de la cisteína con selenio en lugar del azufre habitual. No está codificado directamente en el código genético

Imagen por Lecturio.
Categorías del grupo R
No polares o hidrofóbicos Polar o hidrófilo
Aromático
  • Fenilalanina
  • Triptófano
  • Tirosina*
Carga positiva o básica
  • Arginina
  • Histidina
  • Lisina
Alifático
  • Alanina
  • Glicina
  • Isoleucina
  • Leucina
  • Metionina**
  • Proline
  • Valine
Sin carga
  • Asparagina
  • Cisteína
  • Glutamina
  • Metionina**
  • Serina
  • Treonina
  • Tirosina*
Cargado negativamente o ácido
  • Aspartato
  • Glutamato
*Puede considerarse no polar o polar porque el grupo -OH puede formar un enlace de hidrógeno.
**Puede considerarse no polar o polar por contener un azufre.

Propiedades Químicas de los aminoácidos

  • Ionización: formación de iones y adquisición de una carga negativa o positiva por la ganancia o pérdida de electrones. En el caso de los aminoácidos, esto depende del nivel de pH.
  • pKa: pH al que la mitad de las moléculas ionizables tienen un protón y la otra mitad no
  • Los aminoácidos son moléculas anfóteras: poseen propiedades básicas y ácidas
    • Los grupos carboxilo y amino tienen la misma fuerza de acidez y basicidad
  • A pH neutro, al grupo carboxilo de un aminoácido le falta un protón, mientras que el grupo amino tiene un protón (forma de zwitterion o ion dipolar).
  • Zwitterion: molécula con un grupo funcional cargado positivamente (amina) y un grupo cargado negativamente (carboxilo), y una carga neta de cero
    • Tienen altas temperaturas de fusión y buena solubilidad en agua
    • pI: pH al que el aminoácido se encuentra en su forma de zwitterion
Forma de zwitterion

Forma de zwitterion

Imagen por Lecturio.
  • Si el valor del pH < pI, el átomo de nitrógeno del grupo amino gana un protón y el aminoácido se vuelve → catión
  • Si el valor del pH > pI, el grupo carboxilo pierde un protón y el aminoácido se vuelve → anión
  • La presencia de otros ácidos carboxílicos, aminas y grupos hidroxilos en las cadenas laterales también contribuye al grado de ionización en valores de pH variables.
Ionización

Ejemplo de ionización con ácido aspártico. En la parte superior están las 4 formas diferentes que pueden existir con la ionización. Observe cómo a medida que se añaden equivalentes de hidroxilo (OH), representados en el eje X, el pH (eje Y) aumenta. A medida que aumenta el pH, se alcanzan los puntos pK y se liberan progresivamente más iones de hidrógeno (protones) del ácido aspártico, disminuyendo su carga.

Imagen por Lecturio.

Productos Catabólicos de los Aminoácidos

Catabolismo de los aminoácidos flujo

Las 3 categorías de productos catabólicos de los aminoácidos: glucogénicos (verde), cetogénicos (rojo), y ambos glucogénicos y cetogénicos (azul). La vía de la glucosa-piruvato a la izquierda representa la glucólisis y la gluconeogénesis. La vía cíclica de la derecha representa el ciclo del ácido cítrico. Todos los aminoácidos se descomponen en 1 de los 6 intermediarios (recuadros verdes): piruvato, acetil-CoA, oxaloacetato, alfa-cetoglutarato, succinil-CoA y fumarato.

Imagen por Lecturio.

El catabolismo de los aminoácidos implica reacciones anapleróticas (reacciones químicas que forman intermediarios de las vías metabólicas).

Los aminoácidos pueden clasificarse por los productos catabólicos y en qué vías metabólicas servirán como intermediarios:

  • Aminoácidos glucogénicos (verde en la figura previa) → intermediarios de la gluconeogénesis
  • Aminoácidos cetogénicos (rojo en la figura previa) → intermediarios de la cetogénesis
  • Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos (azul en la figura previa) → ambas vías

USMLE™ es un programa conjunto de la Federation of State Medical Boards (FSMB®) y la National Board of Medical Examiners (NBME®). MCAT es una marca registrada de la Association of American Medical Colleges (AAMC). NCLEX®, NCLEX-RN® y NCLEX-PN® son marcas registradas del National Council of State Boards of Nursing, Inc (NCSBN®). Ninguno de los titulares de las marcas registradas está avalado ni afiliado a Lecturio.

Estudia desde donde sea

Lecturio Medical es el complemento perfecto para la escuela de medicina. Estrategias de aprendizaje basadas en la evidencia, videos, preguntas de repaso, y mucho más – todo combinado en un recurso
fácil de usar.

Maximiza tu aprendizaje con Lecturio

Complementa tus estudios de medicina con Lecturio, una plataforma todo-en-uno fundamentada en estrategias de aprendizaje
basadas en la evidencia.

User Reviews

¡Hola!

Esta página está disponible en Español.

Details