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Mit Ausnahme der Codierung der genetischen Information sind Proteine an praktisch
jeder wichtigen Funktion der Zelle beteiligt oder führen diese aus. In dieser Vorlesung werde ich über die Funktionen von Proteinen
in Bezug auf Struktur, Kommunikation, Signalübertragung und Bewegung sprechen. Bei Proteinen
gibt es sehr wichtige Überlegungen, die wir in Bezug auf ihre Gesamtstruktur anstellen.
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Proteine sind, wie wir wissen, sehr wichtige Polymere aus Aminosäuren, und eine der interessantesten
Eigenschaften von ihnen ist ihre Flexibilität. Dank ihrer Flexibilität sind Proteine in der Lage, Dinge wie
Katalyse, erstaunlich effizient, und andere Prozesse durchzuführen, die es ihnen ermöglichen, sich anzupassen,
wie wir noch sehen werden.
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Die Struktur von Proteinen ist wichtig, insbesondere
die Struktur der einzelnen Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen. Proteine können zum größten Teil entweder
polar oder unpolar und geladen sein. Diese verschiedenen Polaritäten oder Ladungen bestimmen,
wo ein Protein in einer Zelle angeordnet ist.
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Proteine können eine Vielzahl von Formen haben. Sie können faserig sein, was bedeutet, dass sie eine sich ziemlich
regelmäßig wiederholende faserartige Struktur haben. Sie können kugelförmig sein, was auf eine Faltung hinweist,
durch die ein Protein seine endgültige Struktur erhält, und schließlich können Proteine entweder
als Fasern oder als kugelförmige Proteine in Membranen eingebunden sein.
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Jetzt werde ich hier über die faserigen
Proteine sprechen. Faserproteine sind sehr wichtig
für die Dinge in unserem Körper.
Die Keratinproteine zum Beispiel sind Proteine, aus denen
unsere Haare und unsere Nägel bestehen. Diese Faserproteine,
über die ich sprechen werde, zeichnen sich dadurch aus,
dass sie sehr robust und langlebig sind, und wir wissen, dass unsere Nägel und die Krallen von Vögeln zum Beispiel
sehr, sehr zähe Materialien sind. Kollagen ist ein faseriges Protein, das im Wesentlichen der
Klebstoff ist, der uns zusammenhält. Es bildet den Knorpel und das Bindegewebe. Fibroin ist das Protein,
aus dem Seide besteht, und auch es ist sehr widerstandsfähig. Andere Faserproteine sind Elastin oder
Fibrillin, die an unserem Bindegewebe beteiligt sind, und Lamin,
das für die Struktur der Kernhülle verantwortlich ist. Die anderen Proteine, aus denen die Fasern bestehen, sind nicht das,
was wir als Faserproteine bezeichnen. Es handelt sich vielmehr um kugelförmige Proteine, die polymerisieren,
um Fasern zu bilden. Dazu gehört Aktin, ein kugelförmiges Protein, das an der
Bildung des Zytoskeletts beteiligt ist. Ein weiteres ist Tubulin, das kleine Internet-Autobahnen
in unseren Zellen bildet, auf denen sich Proteine bewegen können.
Dies sind ebenfalls kugelförmige Proteine, und diese
durchlaufen ebenfalls einen Selbstfindungsprozess.
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Nun, faserige Proteine, die keine inhärente
faserige Natur eingebaut haben, sind Proteine
die überwiegend eine Sekundärstruktur, aber
praktisch keine Tertiärstruktur haben. Dazu gehören
die Keratine, aber auch andere Proteine
wie z.B. Kollagen. Wenn wir die
Sequenz der vorhandenen Aminosäuren analysieren, stellen wir fest, dass es sich weitgehend um Sequenzwiederholungen handelt.
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Wenn wir uns zum Beispiel die Fibrin-Wiederholungsstruktur oben rechts ansehen, können wir feststellen, dass
die Wiederholungsstruktur Glycin, Serin, Glycin, Alanin, Glycin, Alanin und viel
Glycin enthält. Ähnlich verhält es sich mit der nachstehenden Teilsequenz des Kollagens, die ebenfalls reichlich
Glycin und darüber hinaus reichlich Prolin und eine modifizierte Aminosäure namens
Hydroxyprolin enthält. Glycin ist also reichlich vorhanden, und das wahrscheinlich aus einem sehr guten Grund, denn
Glycin ist flexibel. Das Hydroxyprolin im Kollagen ist bemerkenswert, weil es sich um eine modifizierte
Aminosäure handelt, d. h. die Aminosäure Prolin wird zunächst in das Protein eingebaut, aber später
wird an das Prolin eine Hydroxylgruppe angehängt.
Dies scheint ein relativ
unbedeutender Faktor für die Gesamtstruktur eines Proteins zu sein, aber bei Kollagen erweist
er sich als sehr wichtig.
Die Hydroxylierung der Prolinreste im Inneren des Kollagens hilft
ihnen, sich miteinander zu verbinden, und wenn sie sich miteinander verbinden, verleiht dies dem resultierenden Kollagen eine große Festigkeit.
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Deshalb kann unser Kollagen die Dinge zusammenhalten.
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Interessanterweise wird für die Reaktion, bei der die Hydroxygruppe an Prolin gebunden wird, Vitamin C benötigt.
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Es ist seit vielen Jahren bekannt, dass ein Mangel an Vitamin C zu einer Krankheit führt,
die als Skorbut bekannt ist, und Skorbut tritt im Wesentlichen wegen des Kollagens auf. Menschen fallen buchstäblich
auseinander, wenn sie einen Mangel an Vitamin C haben.