Achieve Mastery of Medical Concepts

Study for medical school and boards with Lecturio

Receptores

Los receptores son proteínas ubicadas en la superficie o dentro de una célula que pueden unirse a moléculas de señalización conocidas como ligandos (e.g., hormonas) y provocar algún tipo de respuesta dentro de la célula. Los receptores de superficie están unidos a la membrana celular, reciben señales de su entorno y las transmiten a la célula, a menudo a través de la generación de 2dos mensajeros (como el adenosín monofosfato cíclico) o mediante cascadas de fosforilación. Hay múltiples subclases diferentes de receptores de superficie, y 3 de las clases más importantes incluyen receptores de canales iónicos activados por ligando, receptores ligados a enzimas (los más comunes son los receptores de tirosina quinasas) y receptores acoplados a proteína G. Los receptores intracelulares, por otro lado, están ubicados dentro del citoplasma y, a menudo, actúan como factores de transcripción, interactuando directamente con el ácido desoxirribonucleico (ADN) y afectando la expresión génica.

Última actualización: Jul 4, 2022

Responsabilidad editorial: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Descripción General

Definición

Los receptores son proteínas ubicadas en la superficie o dentro de una célula que pueden unirse a moléculas de señalización conocidas como ligandos (e.g., hormonas) y provocar algún tipo de respuesta dentro de la célula.

Fisiología general

  • El ligando se une al receptor → induce un cambio conformacional en la proteína receptora
  • El ligando puede provenir de:
    • Contacto directo, a través de uniones estrechas
    • Señalización endocrina y paracrina (a través de hormonas)
    • Señalización sináptica (a través de neurotransmisores)
  • La vía de transducción de señales dentro de la célula suele ser un proceso complejo de varios pasos.
  • Los resultados finales pueden incluir:
    • Alteración de la expresión génica (↑ o ↓ producción de proteínas específicas)
    • Apertura y/o cierre de canales de membrana
    • Liberación de productos celulares al líquido extracelular o al torrente sanguíneo
    • Contracción muscular

Clasificación: Receptores de Superficie Celular versus Intracelulares

Los receptores se pueden dividir en 2 categorías principales: receptores de superficie celular (transmembrana) y receptores intracelulares.

Receptores de superficie celular (receptores transmembrana)

  • Situados dentro de la membrana plasmática
  • Constan de 3 dominios:
    • Dominio de unión a ligando extracelular
    • Dominio hidrofóbico dentro de la membrana plasmática
    • Dominio intracelular
  • Los ligandos que utilizan receptores transmembrana normalmente no pueden atravesar la propia membrana porque son hidrófilos y/o grandes.
  • El dominio intracelular comunica la señal dentro de la célula a través de:
    • Modificación covalente de otras moléculas:
      • Generalmente, a través de la fosforilación, lo que desencadena una cascada de fosforilación
      • Cascada de fosforilación: una secuencia de varios pasos en la que un grupo fosfato pasa de 1 molécula a la siguiente mediante una serie de enzimas conocidas como quinasas
    • Generación de 2dos mensajeros, siendo los más comunes:
      • Adenosín monofosfato cíclico
      • Guanosín monofosfato cíclico
      • Trifosfato de inositol
      • Diacilglicerol
      • Iones de calcio (Ca2+)
  • Subtipos de receptores de superficie celular:
    • Receptores de canales iónicos activados por ligandos (activados químicamente)
    • Receptores acoplados a proteína G
    • Receptores ligados a enzimas (tipo más común: receptores tirosina quinasas)
Tres tipos principales de superficie celular

Tres tipos principales de receptores de superficie celular (i.e., transmembrana):
canales iónicos activados químicamente, receptores enzimáticos y receptores acoplados a proteína G

Imagen por Lecturio.

Receptores intracelulares

  • Localizados dentro de la célula; pueden estar en:
    • Citoplasma
    • Núcleo
  • Constan de 3 dominios:
    • Dominio de unión al ligando
    • Dominio de unión al ADN
    • Dominio que interactúa con otros factores de transcripción (e.g., coactivadores, inhibidores)
  • Los ligandos suelen ser pequeñas moléculas hidrofóbicas que pueden atravesar la membrana celular.
  • Ejemplos de receptores intracelulares:
    • Receptores nucleares de hormonas esteroideas
    • Receptor de vitamina D
    • Guanilato ciclasa (el receptor de óxido nítrico que funciona como una enzima, generando guanosín monofosfato cíclico)
Receptores intracelulares

Receptores intracelulares:
Los receptores intracelulares pueden estar ubicados dentro del citoplasma o del núcleo. Los receptores ubicados dentro del citoplasma se mueven hacia el núcleo una vez que se unen con su ligando (i.e., hormona). Dentro del núcleo, el complejo hormona-receptor se une a los elementos de respuesta hormonal, que son secuencias específicas de ADN. El complejo luego se une a otros factores de transcripción para alterar la expresión génica.

Imagen por Lecturio.
Tabla: Tipos de receptores y ligandos
Tipos de receptores Ejemplo de ligandos
Receptores intracelulares Receptores nucleares Hormonas esteroideas (e.g., glucocorticoides)
Receptores de superficie celular Receptores acoplados a proteína G Catecolaminas
Receptor tirosina quinasas Insulina
Canales iónicos activados por ligando Acetilcolina

Receptores de Canales Iónicos Activados por Ligandos

Los receptores de canales iónicos activados por ligandos (activados químicamente) son un subtipo de receptores de superficie celular.

Estructura

  • Constan de múltiples subunidades transmembrana alrededor de un canal central conductor de iones
  • Tienen un sitio de unión al ligando extracelular (o intracelular)
Canales iónicos activados por ligandos (activados químicamente)

Canales iónicos activados por ligandos (activados químicamente):
Esta imagen muestra la unión de un ligando (bola marrón) con un receptor de canal iónico activado por ligando (estructura verde), lo que provoca un cambio de conformación en el canal, lo que permite el paso de iones.

Imagen por Lecturio.

Fisiología

  • El ligando (e.g., acetilcolina) se une al receptor del canal iónico.
  • Induce un cambio conformacional → se abre el canal
  • Los iones fluyen siguiendo su gradiente electroquímico a través de los canales (e.g., Na+, K+, Ca2+ y/o Cl).
  • Esto puede resultar en:
    • Transmisión de señales nerviosas
    • Contracción muscular
    • Liberación de hormonas
    • Activación de células T
  • Cuando el ligando se disocia → el canal se cierra

Ejemplo de relevancia clínica

Miastenia gravis: un trastorno neuromuscular autoinmune caracterizado por debilidad y fatigabilidad de los músculos esqueléticos causados por la disfunción/destrucción de los receptores de acetilcolina en la unión neuromuscular (un tipo de receptor de canal iónico activado por ligando). Cuando la acetilcolina se une, los canales se abren, lo que permite la entrada de Na+ en la célula, lo que da como resultado una despolarización que finalmente conduce a la contracción muscular. Sin los receptores de acetilcolina normales, la contracción muscular es anormal, por lo que la miastenia gravis se presenta con fatiga, ptosis, disfagia, dificultades respiratorias y debilidad progresiva en las extremidades, lo que provoca dificultad en el movimiento.

Receptores Ligados a Enzimas

Descripción general

  • Receptores que tienen algún tipo de actividad enzimática cuando son “activados” por su ligando
  • Frecuentemente quinasas: enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosfato de 1 molécula a otra
    • Tirosina quinasas:
      • Tipo más común
      • Se han identificado más de 90 genes que codifican para receptores tirosina quinasas
    • Serina-treonina quinasas
  • Receptores asociados a quinasas: los receptores no poseen actividad quinasa intrínseca por sí mismos, pero se unen a quinasas cuando se activan.
  • Los receptores tirosina quinasas están involucrados en una serie de procesos frecuentemente asociados con la función celular general:
    • Ciclo celular
    • Crecimiento y proliferación celular
    • Migración celular
    • Metabolismo celular

Estructura del receptor tirosina quinasa

  • Dominio extracelular que contiene el sitio de unión al ligando
  • Dominio de quinasa intracelular
  • Hélice transmembrana única que une componentes extracelulares e intracelulares
La estructura de tres partes de los rtk

La estructura de 3 partes del receptor tirosina quinasa se muestra junto con los ligandos que se unen a sus sitios de unión extracelulares.

Imagen por Lecturio.

Vía de señalización del receptor tirosina quinasa

  • El ligando se une a los receptores tirosina quinasa individuales, lo que conduce a:
    • Dimerización: 2 receptores tirosina quinasa vecinos se unen.
    • Autofosforilación:
      • Los dímeros se fosforilan entre sí.
      • 1 monómero de receptor tirosina quinasa transfiere un grupo fosfato del adenosín trifosfato al otro monómero de receptor tirosina quinasa (ahora conocido como fosfotirosina).
  • Las fosfotirosinas actúan como sitios de acoplamiento para otras proteínas involucradas en la cascada de transducción de señales.
  • La respuesta celular de la activación del receptor tirosina quinasa depende de las proteínas subsecuentes en el proceso que están presentes.
  • La ventaja de una cascada de quinasas es que una pequeña señal externa puede amplificarse muchas veces dentro de la célula.
  • La disfunción de esta cascada puede provocar cáncer debido a la falta de control de la función celular general.
Función de tirosina quinasa del receptor

Función del receptor tirosina quinasa:
Cuando un ligando se une al dominio extracelular del receptor tirosina quinasa, 2 receptores tirosina quinasa se unen en un proceso conocido como dimerización. Una vez dimerizado, cada uno de los monómeros transfiere un grupo fosfato del adenosín trifosfato (ATP) a su compañero en un proceso conocido como autofosforilación. Después de la autofosforilación, las fosfotirosinas actúan como sitios de acoplamiento y activación para otras proteínas, que suelen ser otras enzimas. El tipo de respuesta celular depende de qué proteínas adicionales estén presentes.
Tyr: tirosina
P: fosfato

Imagen por Lecturio.

Ejemplos de receptor tirosina quinasa

Receptores de insulina:

  • Los receptores de insulina maduros comienzan como un dímero inactivo, que contiene 2 subunidades alfa y 2 beta que están unidas entre sí por puentes disulfuro:
    • Subunidades alfa: dominios extracelulares que contienen el sitio de unión al ligando
    • Subunidades beta: dominios de tirosina quinasa transmembrana e intracelular
  • La insulina se une a los dominios alfa → desencadena una autofosforilación rápida
  • Vía de señalización:
    • El sustrato de respuesta a la insulina 1 se une a las fosfotirosinas →
    • Activa la fosfatidilinositol quinasa →
    • Resultando en la formación de fosfatidilinositol (3,4,5)-trifosfato →
    • El fosfatidilinositol (3,4,5)-trifosfato activa la proteína quinasa 1 dependiente de 3-fosfoinosítidos, que activa la quinasa Akt →
    • Causa la translocación del transportador de glucosa 4 (un canal de proteína que permite que la glucosa ingrese a la célula) a la membrana plasmática →
    • ↑ La glucosa que puede entrar en la célula
  • Otra vía de señalización de la insulina da como resultado una mayor transcripción y traducción de la glucógeno-sintasa → ↑ conversión de glucosa en glucógeno dentro de la célula
El receptor de insulina, un rtk

El receptor de insulina, un receptor de tirosina quinasa:
Cuando la insulina se une, la proteína de respuesta a la insulina desencadena una cascada de fosforilación, lo que finalmente resulta en la activación de la glucógeno-sintasa, que convierte la glucosa extra en glucógeno.

Imagen por Lecturio.

Receptores del factor de crecimiento epidérmico y la vía de señalización RAS:

  • El factor de crecimiento epidérmico se une a sus receptores → provocando dimerización y autofosforilación
  • Un complejo de señalización de proteínas se ensambla en las fosfotirosinas.
  • Este complejo de señalización transfiere un grupo fosfato del guanosín trifosfato al difosfato de guanosina RAS (RAS-GDP), lo que da como resultado RAS-GTP, que es la forma activa de RAS.
  • Vía de señalización RAS:
    • RAS-GTP → activa RAF quinasa → activa MEK quinasa → activa MAP quinasa (MAPK)
    • MAPK activa MNK y RSK, que fosforilan factores de transcripción específicos necesarios para la división celular.
  • RAS en sí mismo es una GTPasa lenta:
    • RAS-GTP escindirá lentamente un grupo fosfato, inactivándose de nuevo a RAS-GDP.
    • Mutaciones puntuales pueden remover la actividad GTPasa, resultado en un RAS activado permanentemente → promueve la división celular continua
    • Las mutaciones en RAS están involucradas en varios tipos de cánceres en humanos.
El factor de crecimiento epidérmico (egf) se une al receptor de egf (egfr)

El factor de crecimiento epidérmico (EGF) se une al receptor de EGF (EGFR), lo que resulta en la fosforilación de RAS.

Imagen por Lecturio.
El ras fosforilado luego activa una cascada de señalización

El RAS fosforilado luego activa una cascada de señalización que da como resultado la división celular.

Imagen por Lecturio.

Ejemplos de relevancia clínica

Se sabe que las anomalías en los receptores tirosina quinasa causan varios síndromes de malformaciones congénitas y cánceres diferentes, especialmente con mutaciones de ganancia de función que causan una división celular excesiva. Algunos ejemplos son:

  • Leucemia mieloide crónica: una proliferación maligna de la línea celular granulocítica debido a una translocación recíproca (9;22)(q34;q11). El cromosoma contiene un gen de fusión BCR-ABL1 (de ABL1 en el cromosoma 9 y BCR en el cromosoma 22), que produce tirosina cinasas constitutivamente activas y, en consecuencia, una producción granulocítica descontrolada. Los pacientes pueden estar asintomáticos o tener síntomas constitucionales, dolor esternal y esplenomegalia.
  • Acondroplasia: una displasia ósea autosómica dominante debida a mutaciones de ganancia de función en el gen del receptor 3 del factor de crecimiento de fibroblastos, que codifica un receptor tirosina quinasa. Como resultado, el receptor 3 del factor de crecimiento de fibroblastos se activa permanentemente, lo que inhibe la proliferación de condrocitos, lo que da como resultado una formación ósea deficiente y anomalías esqueléticas.

Receptores Acoplados a Proteína G

Descripción general

Los receptores acoplados a proteína G son proteínas transmembrana que se unen a ligandos hormonales en su lado extracelular, lo que induce un cambio conformacional dentro de la célula, activando una proteína G asociada, que luego desencadena una cascada de señalización a través de 2dos mensajeros.

  • La familia más grande de receptores, con más de 800 genes de receptores acoplados a proteína G identificados
  • A menudo involucrados en cambios metabólicos y estructurales dentro de una célula
  • Ejemplos:
    • Receptores beta-adrenérgicos
    • Muchos receptores olfativos

Estructura

  • Dominio extracelular: contiene los sitios de unión al ligando
  • Dominio transmembrana:
    • Ancla el receptor en la membrana plasmática
    • A menudo compuesto por 7 hélices alfa (conocidas como receptores de siete transmembranas)
  • Dominio intracelular: unido a una proteína G
  • Proteínas G:
    • Proteínas que se unen a los nucleótidos de guanina (guanosín trifosfato y guanosín difosfato)
    • Consta de 3 subunidades: alfa, beta y gamma
    • Subunidad alfa:
      • Se une a los nucleótidos de guanina: guanosín trifosfato (estado activo) y guanosín difosfato (estado inactivo)
      • Lentamente, hidroliza guanosín trifosfato a guanosín difosfato → una vez activada por guanosín trifosfato, la subunidad alfa eventualmente se inactivará a través de la conversión hidrolítica a guanosín difosfato
    • Beta y gamma: ayudan al complejo alfa‒guanosín difosfato a asociarse con el receptor acoplado a proteína G
Diagrama que representa un receptor acoplado a proteína g (gpcr) unido a una proteína g

Diagrama que representa un receptor acoplado a proteína G (GPCR) unido a una proteína G:
Las proteínas G constan de 3 subunidades: alfa (que se une al guanosín difosfato (GDP) en su forma inactiva y al guanosín trifosfato (GTP) en su forma activa), beta y gamma (que ayuda a la subunidad alfa a asociarse con el GPCR).

Imagen por Lecturio.

Vía de activación

  • El ligando se une a su sitio de unión en la porción externa del receptor → induce un cambio conformacional en el receptor acoplado a proteína G
  • Esto provoca la fosforilación del guanosín difosfato unido a la subunidad alfa → se convierte en alfa‒guanosín trifosfato (proteína G activada)
  • Alfa‒guanosín trifosfato se separa de la subunidad beta y gamma → fosforila la siguiente proteína en la cascada de señalización conocida como proteína efectora
  • Proteínas efectoras:
    • Enzimas, a menudo unidas a la membrana
    • La fosforilación puede ser activadora o inhibidora
    • Genera con frecuencia 2dos mensajeros
Vía de activación de los receptores acoplados a proteína g (gpcr)

Vía de activación de los receptores acoplados a proteína G:
Un ligando se une al receptor acoplado a proteína G, induciendo un cambio conformacional interno. Este cambio conformacional hace que la subunidad alfa de la proteína G intercambie un guanosín difosfato (GDP) por un guanosín trifosfato (GTP), que activa la proteína G. La subunidad alfa unida a GTP se separa de las subunidades beta y gamma y activa una enzima efectora (a través de la fosforilación del GTP). La enzima efectora luego activa un 2do mensajero (aquí, el adenosín monofosfato cíclico (cAMP)), que transmite la señal dentro de la célula.

Imagen por Lecturio.

Adenilato ciclasa y el sistema de 2do mensajero adenosín monofosfato cíclico

La adenilato ciclasa (también llamada adenilil ciclasa) es una proteína efectora común de los receptores acoplados a proteína G. Una proteína G activada fosforila la adenilato ciclasa, activándola para convertir adenosín trifosfato en adenosín monofosfato cíclico, un 2do mensajero común.

Ejemplo 1: vía del glucagón

  • El glucagón se une a su receptor, que es un receptor acoplado a proteína G → cambio conformacional
  • La subunidad alfa de la proteína G unida a la superficie interna del receptor acoplado a proteína G intercambia guanosín difosfato por guanosín trifosfato y se separa de las subunidades beta y gamma.
  • Alfa‒guanosín trifosfato (forma activa) fosforila a la adenilato ciclasa, activándola.
  • La adenilato ciclasa genera adenosín monofosfato cíclico a partir de adenosín trifosfato.
  • El adenosín monofosfato cíclico fosforila las subunidades reguladoras de la proteína quinasa A → esto hace que las subunidades reguladoras se disocien de las subunidades catalíticas, “activando” así la proteína quinasa A
  • La proteína quinasa A fosforila:
    • Glucógeno-sintasa, inactivándola → se detiene la síntesis de glucógeno
    • Fosforilasa quinasa, activándola → fosforilasa quinasa activa la glucógeno-fosforilasa → estimula la descomposición del glucógeno
  • Resumen: el glucagón estimula la descomposición del glucógeno en glucosa y simultáneamente inhibe la síntesis de glucógeno.
G-protein coupled receptor (gpcr)

Receptor acoplado a proteína G acoplado a adenilato ciclasa (AC):
Nota: las enzimas activas se muestran en verde, mientras que las inactivas se muestran en rojo. La AC convierte el adenosín trifosfato (ATP) en adenosín monofosfato cíclico (cAMP), que luego activa la proteína quinasa A (PKA). Luego, la PKA fosforila tanto la glucógeno-sintasa (GS), inactivándola, como la fosforilasa quinasa (PK), activándola. La PK activada luego activa la glucógeno-fosforilasa, que estimula la descomposición del glucógeno en glucosa.
GTP: guanosín-5′-trifosfato
GDP: guanosín difosfato
ATP: adenosín trifosfato
cAMP: adenosín monofosfato cíclico

Imagen por Lecturio.

Ejemplo 2: Vías de epinefrina (1 molécula que tiene diferentes efectos dependiendo de las proteínas presentes en la célula diana)

  • En el músculo esquelético: la epinefrina se une a un receptor acoplado a proteína G, que activa la adenilato ciclasa de forma idéntica al glucagón → ↑ descomposición del glucógeno en glucosa
  • En el músculo cardíaco: el adenosín monofosfato cíclico producido por la adenilato ciclasa resulta en ↑ fuerza de contracción
  • En los intestinos: la epinefrina se une a un receptor acoplado a proteína G que inhibe la adenilato ciclasa, lo que provoca la relajación de los músculos intestinales y la ralentización de la digestión
Dos proteínas g diferentes que activan la misma vía de transducción de señales internas

Dos proteínas G diferentes pueden activar la misma vía de transducción de señales internas:
Aquí, la epinefrina y el glucagón pueden activar la descomposición del glucógeno en glucosa.
GPCR: receptores acoplados a proteína G
cAMP: adenosín monofosfato cíclico
PKA: proteína quinasa A

Imagen por Lecturio.

Fosfolipasa C (proteína efectora) y 2dos mensajeros trifosfato de inositol y diacilglicerol

  • El ligando se une al receptor acoplado a proteína G → cambio conformacional
  • La subunidad alfa de la proteína G intercambia guanosín difosfato por guanosín trifosfato y se separa de las subunidades beta y gamma.
  • Alfa‒guanosín trifosfato (activo) fosforila la fosfolipasa C, activándola.
  • La fosfolipasa C divide el fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato en trifosfato de inositol y diacilglicerol.
  • El trifosfato de inositol viaja al retículo endoplasmático y se une a un canal iónico controlado por ligando, lo que hace que ese canal se abra y libere Ca2+ hacia el citoplasma.
  • El Ca2+ entonces:
    • Ejerce una respuesta celular
    • Hace que el diacilglicerol active la proteína quinasa C, que luego fosforila proteínas adicionales
  • E.g., en las células parietales del estómago, la acetilcolina se une a un receptor acoplado a proteína G muscarínico → activa fosfolipasa C → genera trifosfato de inositol y diacilglicerol → Ca2+ desde el retículo endoplasmático y diacilglicerol ayudan a activar la H+/K+ ATPasa, que secreta iones H+ en la luz estomacal
El receptor acoplado a proteína g (gpcr) activa la fosfolipasa c (plc)

Un receptor acoplado a proteína G activa la fosfolipasa C (PLC), que convierte el fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2) en trifosfato de inositol (IP3) y diacilglicerol (DAG). Luego, el IP3 se une a un canal iónico activado por ligando en el retículo endoplasmático (ER), lo que hace que el canal se abra y el Ca2+ fluya hacia el citoplasma, lo que provoca una respuesta celular (e.g., desencadena la liberación de hormonas de las células endocrinas).
GTP: guanosín-5′-trifosfato
GDP: guanosín difosfato

Imagen por Lecturio.

Ejemplo de relevancia clínica

Más de 30 enfermedades humanas diferentes pueden vincularse a mutaciones en los receptores acoplados a proteína G. Estas mutaciones pueden ser activantes o inhibidoras. Un ejemplo es la diabetes insípida nefrogénica.

Diabetes insípida nefrogénica: un trastorno causado por anomalías en el receptor de la hormona antidiurética (ADH, por sus siglas en inglés), que conduce a la resistencia a la ADH. El receptor ADH es un receptor acoplado a proteína G que normalmente desencadena la inserción de canales de acuaporina en las membranas de las células del conducto colector renal, lo que permite la reabsorción de agua. Con un receptor anormal, el receptor acoplado a proteína G transmite de manera ineficaz la señal de ADH dentro de la célula, lo que da como resultado una resistencia a la ADH y una disminución de la capacidad de las personas para concentrar la orina.

Receptores Nucleares

Descripción general

  • Un subtipo de receptor intracelular
  • Actúan como factores de transcripción activados por ligandos, que finalmente afectan la expresión génica
  • Aunque se conocen como receptores nucleares, a menudo se encuentran en el citoplasma, y se mueven hacia el núcleo.

Estructura

  • Región de unión al ligando C-terminal
  • Dominio de unión al ADN central, que se une a los elementos de respuesta hormonal en el ADN
  • Regiones que interactúan con otros factores de transcripción

Vía de activación

  • El ligando se une al receptor intracelular (generalmente en el citoplasma).
  • El complejo ligando–receptor viaja al núcleo (si aún no está allí) para unirse a los elementos de respuesta hormonal en el ADN.
  • Interactúa con otros factores de transcripción para afectar la expresión génica (pueden actuar como potenciadores o inhibidores)
Vía de activación del receptor nuclear

Vía de activación del receptor nuclear

Imagen por Kevin Ahern, editada por Lecturio.

Ejemplo de relevancia clínica

Síndrome de insensibilidad completa a los andrógenos: una afección recesiva ligada al cromosoma X en la que una mutación genética afecta la función de los receptores de andrógenos, lo que lleva a la resistencia a la testosterona. Los receptores de andrógenos son receptores nucleares, localizados en el citoplasma, que se mueven hacia el núcleo cuando se unen a los andrógenos y aumentan la transcripción de proteínas que causan efectos androgénicos. Con receptores anormales, los individuos tendrán un cariotipo 46,XY y testículos no descendidos, con genitales femeninos externos y desarrollo mamario (debido a la conversión periférica del exceso de testosterona en estrógeno).

Referencias

  1. Miller, EJ. (2021). Physiology, cellular receptor. StatPearls. Retrieved October 26, 2021, from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK554403/
  2. Robertson, A. (2021). Cellular receptors. TeachMePhysiology. Retrieved October 26, 2021, from https://teachmephysiology.com/biochemistry/molecules-and-signalling/cellular-receptors/
  3. Lemmon, MA, & Schlessinger, J. (2010, June 25). Cell signaling by receptor tyrosine kinases. Cell. Retrieved October 26, 2021, from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2914105/#:~:text=All%20RTKs%20have%20a%20similar,terminal%20and%20juxtamembrane%20regulatory%20regions
  4. O’Shea, JJ., et al. (2015). The Jak-STAT pathway: Impact on human disease and therapeutic intervention. Annual Review of Medicine. Retrieved October 26, 2021, from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5634336/
  5. Bartee, L, Shriner, W, & Creech, C. (n.d.). Types of receptors. Principles of Biology. Retrieved October 26, 2021, from https://openoregon.pressbooks.pub/mhccmajorsbio/chapter/types-of-receptors/
  6. Schöneberg T, et al. (2004). Mutant G-protein-coupled receptors as a cause of human diseases. Pharmacol Ther. 104(3), pp. 173–206. https://doi.org/10.1016/j.pharmthera.2004.08.008
  7. McDonell, LM, Kernohan, KD, Boycott, KM., & Sawyer, SL. (2015). Receptor tyrosine kinase mutations in developmental syndromes and cancer: Two sides of the same coin. Human Molecular Genetics, 24(R1), R60–R66. https://doi.org/10.1093/hmg/ddv254

USMLE™ es un programa conjunto de la Federation of State Medical Boards (FSMB®) y la National Board of Medical Examiners (NBME®). MCAT es una marca registrada de la Association of American Medical Colleges (AAMC). NCLEX®, NCLEX-RN® y NCLEX-PN® son marcas registradas del National Council of State Boards of Nursing, Inc (NCSBN®). Ninguno de los titulares de las marcas registradas está avalado ni afiliado a Lecturio.

¡Crea tu cuenta gratis o inicia una sesión para seguir leyendo!

Regístrate ahora y obtén acceso gratuito a Lecturio con páginas de concepto, videos médicos y cuestionarios para tu educación médica.

User Reviews

¡Hola!

Esta página está disponible en Español.

Details