Playlist

Enzymes: Activation Energy and Mechanisms — Enzyme Catalysis

by Kevin Ahern, PhD

My Notes
  • Required.
Save Cancel
    Learning Material 3
    • PDF
      01 Advanced Enzymes&Kinetics1.pdf
    • PDF
      Reference List Biochemistry.pdf
    • PDF
      Download Lecture Overview
    Report mistake
    Transcript

    00:00 Wir haben gelernt, wie Enzyme über ihre Flexibilität ihre einzigartige Funktion ausüben.

    00:06 Aber Enzyme haben Beschränkungen, unter denen sie arbeiten müssen.

    00:09 Ich habe in meinen Präsentationen bereits mehrfach erwähnt, dass Enzyme und Zellen den Regeln des Universums unterliegen. Das heißt, sie können nicht einfach die Energien von Reaktionen verändern.

    00:21 Das gilt für Zellen und auch für Enzyme.

    00:23 Enzyme, wie wir sehen werden, sind raffiniert. Ich habe erwähnt, wie Enzyme schummeln und Enzyme schummeln auch in Bezug auf Energie.

    00:33 Betrachten wir also eine Reaktion von A nach B.

    00:36 Wenn A in B umgewandelt wir, können wir die Energie auftragen, wie Sie auf dem Bildschirm sehen.

    00:41 Auf der linken Seite des Bildschirms sehen wir einen Punkt auf dem Diagramm, der freie Energie repräsentiert.

    00:44 Das ist die Energie von Molekül A.

    00:50 Auf dem Weg von A nach B sehen wir, dass es sich die Energie ändert, dass die Energie tatsächlich erhöht. Wir nennen diesen Anstieg "Aktivierungsenergie". Diese muss aufgebracht werden, um eine Reaktion hervorzurufen.

    01:02 Die Reaktion schreitet voran und während die Reaktion abläuft, können wir sehen, dass die freie Energie sinkt und wir ein Produkt B erhalten, das letzendlich eine niedrigere freie Energie als A besitzt.

    01:14 Das bedeutet, dass Energie auf dem Weg von A nach B freigesetzt wurde und das macht diesen Reaktionsprozess günstig.

    01:24 Jetzt ist es wichtig, zu verstehen, dass diese Änderung der freien Energie, die hier gezeigt wird, nicht durch ein Enzym verändert werden kann.

    01:34 Das heißt, es gibt keine Veränderung zwischen dem Anfangs- und Endpunkt des Enzyms.

    01:38 Das Enzym kann dafür aber andere Dinge tun.

    01:42 Es ist wichtig zu beachten, dass dieser Gipfel einen wirklich kritischen Punkt darstellt.

    01:46 An diesem Gipfel kann die Reaktion umkehren und von dort, wo sie herkommt, wieder zurückgehen.

    01:51 Das heißt, A kann starten und dann wieder zurückgehen.

    01:54 Oder B könnte, sofern es genug Energie hätte, diese Kurve erklimmen und dann zu A zurückkehren.

    01:58 Andernfalls bewegt sich A nach B und die Reaktion findet statt.

    02:08 Nun, Enzyme schummeln, okay? Enzyme können die Aktivierungsenergie verändern.

    02:16 Es gibt keine Regeln für die Aktivierungsenergie, okay? Es gibt Regeln für die Anfangs- und Endenergie.

    02:19 Die Veränderung der Aktivierungsenergie bewirkt, dass ein Enzym mehr Molekülen diesen Übergang erleichtern kann.

    02:32 Das ist die Magie der Enzyme. Wie erreichen sie das? Nun, sie erreichen das auf verschiedene Art und Weise.

    02:36 Dies geschieht unter anderem durch die Tatsache, dass sie Bindungsstellen haben, die sehr genau ausgerichtet sind. Die Moleküle liegen so nahe beieinander - zufällig würden sie das nicht tun, richtig? Und das bedeutet, dass sie weniger Energie benötigen, um den nächsten Schritt im Prozess zu gehen.

    02:54 Auf diese Weise können die Enzyme die Übergangsenergie senken.

    03:01 Nun, wenn die Übergangsenergie niedriger ist, wird es für A viel einfacher, nach B zu gehen, wie wir gesehen haben.

    03:07 Sie sehen wieder, dass die Enzyme keine Änderung der gesamten freien Energie erfahren haben.

    03:13 Die Energie von A ist immer noch A. Die Energie von B ist immer noch B, okay? Nur dieser Übergangszustand hat den Ausschlag gegeben.

    03:20 Ich möchte nun etwas Zeit darauf verwenden, über den Mechanismus einer enzymatischen Reaktion sprechen.

    03:27 Es ist wichtig, den Mechanismus zu betrachten, denn, darüber können wir begreifen, wie Enzyme die Elektronenveränderungen ermöglichen, die für das Zustandekommen einer chemischen Reaktion notwendig sind.

    03:39 Das Beispiel, das ich verwenden werde, ist das Beispiel einer Serinprotease.

    03:41 Serinproteasen sind eine Klasse von Enzymen, die Proteine zerschneiden. Sie spalten Peptidbindungen.

    03:50 Das ist es, was sie tun. Sie spalten nicht jede Peptidbindung, die sie sehen.

    03:54 Aber sie spalten ganz bestimmte Peptidbindungen an spezifischen Stellen innerhalb der Proteine, an die sie binden.

    03:59 Nun gut. Das bedeutet also, dass sie eine Bindungsspezifität haben. Sie zerschneiden nicht alles, was sie sehen.

    04:05 Serinproteasen sind flexibel. In der Abbildung am Anfang haben wir die Flexibilität von Enzymen gesehen. Wir werden dem hier wieder begegnen, wenn wir über den Mechanismus der Serinprotease sprechen.

    04:19 Die elektronische Umgebung ist entscheidend für eine Reaktion.

    04:23 Bei einer chemischen Reaktion werden Elektronen manipuliert, Elektronen werden verschoben.

    04:26 Und um das tun zu können, braucht man eine geeignete Umgebung für diese Elektronen, sodass sie sich leicht bewegen können.

    04:33 Und wir werden sehen, dass genau dies im aktiven Zentrum der Serinprotease geschieht.

    11:14 Enzyme verwenden auch Coenzyme.

    04:40 In diesem Beispiel werde ich kein Coenzym zeigen. Aber ich sage Ihnen: Coenzyme helfen einem Enzym, zu funktionieren.

    04:51 Okay. Nun, Serinproteasen spalten wie gesagt Peptidbindungen. Das ist die katalytische Aufgabe, die sie erfüllen.


    About the Lecture

    The lecture Enzymes: Activation Energy and Mechanisms — Enzyme Catalysis by Kevin Ahern, PhD is from the course Enzymes and Enzyme Kinetics.


    Included Quiz Questions

    1. Catalysis only occurs in reactions with more than one substrate.
    2. The enzyme in the ES complex has a different structure than the enzyme alone.
    3. The binding of substrate induces a change in enzyme structure.
    4. As a product is released, the enzyme reverts to its original structure.
    1. By lowering the activation energy of the reaction.
    2. By lowering the free energy of the products.
    3. By lowering the free energy of the reactants.
    4. By increasing the activation energy of the reaction.
    5. By increasing the free energy of the reactants.

    Author of lecture Enzymes: Activation Energy and Mechanisms — Enzyme Catalysis

     Kevin Ahern, PhD

    Kevin Ahern, PhD


    Customer reviews

    (1)
    5,0 of 5 stars
    5 Stars
    1
    4 Stars
    0
    3 Stars
    0
    2 Stars
    0
    1  Star
    0
     
    Ótimo
    By Glaci M. on 10. February 2023 for Enzymes: Activation Energy and Mechanisms — Enzyme Catalysis

    Recomendo pra todos que querem saber melhor sob Medina das universidades